9430070O13Rik Inibitori

I comuni inibitori di 9430070O13Rik includono, ma non solo, l'acido aurintricarbossilico CAS 4431-00-9, l'emodina CAS 518-82-1, l'oligomicina A CAS 579-13-5, lo zinco CAS 7440-66-6 e l'ortovanadato di sodio CAS 13721-39-6.

Gli inibitori chimici del dominio della catena leggera della dineina assonemica contenente 1 possono interferire con la sua funzione in vari modi, principalmente attraverso l'interruzione dell'attività ATPasica e della dinamica dei microtubuli, essenziali per il movimento ciliare e flagellare. L'acido aurintricarbossilico, il vanadato, il berillio solfato, il piritione di zinco e l'ortovanadato di sodio sono composti che hanno come bersaglio l'attività ATPasica necessaria per la funzione motoria della catena leggera assonemica della dineina contenente il dominio 1. L'acido aurintricarbossilico agisce inibendo gli enzimi degli acidi nucleici che sono fondamentali per il funzionamento di questa proteina motrice. Il vanadato e l'ortovanadato di sodio fungono da inibitori competitivi per i siti di legame dell'ATP sull'enzima, impedendo così direttamente l'idrolisi dell'ATP, necessaria per l'attività motoria. Il berillio solfato e lo zinco piritione inibiscono in modo analogo vari enzimi che utilizzano l'ATP, determinando una riduzione dell'attività ATPasica della diineina.

Oltre a questi, esistono composti che agiscono sui componenti strutturali su cui opera la catena leggera assonemale della diineina contenente il dominio 1. La colchicina, il nocodazolo e la podofillotossina interrompono la formazione dei microtubuli, parte fondamentale della struttura ciliare e quindi necessaria per l'azione meccanica della catena leggera assonemale contenente il dominio 1 della dineina. La colchicina e la podofillotossina si legano alla tubulina, impedendone la polimerizzazione, mentre il nocodazolo inibisce la polimerizzazione dei microtubuli in modo più ampio. All'altro estremo dello spettro, il paclitaxel stabilizza eccessivamente i microtubuli, alterando la normale dinamica necessaria per la funzione della dineina. Inoltre, l'oligomicina A inibisce specificamente l'ATP sintasi mitocondriale, riducendo indirettamente l'apporto di ATP per il dominio della catena leggera assonemale della diineina contenente 1, mentre l'emodina interferisce con le attività delle protein-chinasi che regolano gli stati di fosforilazione di questa proteina motrice. Infine, il monastrolo, sebbene inibisca principalmente le proteine motorie legate alla chinesina, può anche alterare la dinamica dei microtubuli e quindi potrebbe influenzare indirettamente la funzione del dominio della catena leggera della diineina assonemale contenente 1. Ciascuna di queste sostanze chimiche, agendo sull'attività dell'ATPasi o sull'integrità dei microtubuli, può ostacolare la normale funzione della catena leggera assonemale della diineina contenente il dominio 1, che è parte integrante della motilità cellulare.