Anticorps ZO-2 (E-5): sc-514557

Tight junctions are complexes of proteins that create intercellular boundaries between the plasma membrane domains of epithelial and endothelial cells. Many of the tight junction-associated proteins are members of the membrane-associated guanylate kinase (MAGUK) family and include occludin, ZO-1, ZO-2 and ZO-3. These proteins are thought to have both structural and signaling roles, and are characteristically defined by three protein-protein interaction modules: the PDZ domain, the SH3 domain and the guanylate kinase (GuK) domain. ZO-1 forms complexes with either ZO-2 or ZO-3. In addition, these proteins can also associate with claudin, occludin and F-actin, at tight junction stands, where they provide a linkage between the actin cytoskeleton and the tight junction. ZO-1 expression is significantly reduced in many breast cancer lines. ZO-2 and ZO-3 are ubiquitously expressed within epithelial tight junctions, and unlike ZO-1, which is also expressed at cell junctions of cardiac myocytes, ZO-2 is not expressed in nonepithelial tissue.

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Anticorps ZO-2 (E-5) Références:

1. ZO-1 et ZO-2 déterminent indépendamment l'endroit où les claudines sont polymérisées dans la formation des brins de la jonction serrée.  |  Umeda, K., et al. 2006. Cell. 126: 741-54. PMID: 16923393
2. Expression altérée de ZO-1 et ZO-2 dans les cellules de Sertoli et perte de l'intégrité de la barrière sang-testicule dans le carcinome testiculaire in situ.  |  Fink, C., et al. 2006. Neoplasia. 8: 1019-27. PMID: 17217619
3. Rôles de ZO-1 et ZO-2 dans l'établissement des jonctions adhérentes et serrées en forme de ceinture avec une fonction de barrière perméable paracellulaire.  |  Tsukita, S., et al. 2009. Ann N Y Acad Sci. 1165: 44-52. PMID: 19538286
4. ZO-2 supprime la migration cellulaire médiée par une réduction de la métalloprotéinase matricielle 2 dans les cellules A549 de l'adénocarcinome pulmonaire exprimant la claudine-18.  |  Akizuki, R., et al. 2019. Biol Pharm Bull. 42: 247-254. PMID: 30713254
5. ZO-2/Tjp2 supprime la transdifférenciation hépatocytaire à cholangiocytaire médiée par Yap et Wwtr1/Taz dans le foie de souris.  |  Xu, J., et al. 2022. NPJ Regen Med. 7: 55. PMID: 36151109
6. Les sites de polyubiquitination et de SUMOylation régulent la stabilité de la protéine ZO-2 et l'étanchéité des jonctions serrées.  |  Cano-Cortina, M., et al. 2022. Cells. 11: PMID: 36291162
7. L'analyse transcriptomique des protéines de la jonction serrée démontre l'expression et la fonction aberrantes de la protéine Zona Occludens 2 (ZO-2) dans la dissection aortique de type A de Stanford.  |  Magouliotis, DE., et al. 2023. J Pers Med. 13: PMID: 38138924
8. Le rôle de ZO-2 dans la modulation du recrutement des jonctions JAM-A et γ-Actine, de la tension de la membrane apicale et de la jonction serrée, et de la réponse cellulaire à la rigidité et à la topographie du substrat.  |  Pinto-Dueñas, DC., et al. 2024. Int J Mol Sci. 25: PMID: 38473701
9. Altérations moléculaires associées à la pathophysiologie chez les souris knock-out ZO-1 et ZO-2 spécifiques du foie.  |  Itoh, M., et al. 2024. Cell Struct Funct. 49: 83-99. PMID: 39322562
10. Un mécanisme d'échafaudage ZO-2 régule la voie de signalisation Hippo.  |  Liu, OX., et al. 2024. FEBS J.. PMID: 39462647

L'anticorps ZO-2 préféré est l'Anticorps ZO-2 (E-3): sc-515115.