Anticorps SNAP 23 (F-1): sc-373743

In eukaryotic cells, the Golgi apparatus receives newly synthesized proteins from the endoplasmic reticulum and delivers them after covalent modification to their destination in the cell. For membrane-directed proteins this process is believed to be carried out via vesicular transport. Correct vesicular transport is determined by specific pairing of vesicle-associated SNAREs (v-SNAREs) with those on the target membrane (t-SNAREs). This complex then recruits soluble NSF attachment proteins (SNAPs) and N-ethylmaleimide-sensitive factor (NSF) to form the highly stable SNAP receptor (SNARE) complex. The formation of a SNARE complex pulls the vesicle and target membrane together and may provide the energy to drive fusion of the lipid bilayers. A SNAP 25 related t-SNARE protein, SNAP 23, is required for exocytosis, suggesting that SNAP 23 may play an important role in membrane fusion events. The human SNAP 23 gene encodes two SNAP 23 isoforms, SNAP 23A and SNAP 23B. SNAP 23B is identical to a fragment of SNAP 23A, but SNAP 23B lacks 53 amino acid residues (90 to 142) that are present in SNAP 23A. SNAP 23 is ubiquitously expressed and is an important regulator of transport vesicle docking and fusion in all mammalian cells.

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Anticorps SNAP 23 (F-1) Références:

1. Fonction de la protéine SNAP-23 et des protéines de la membrane des transporteurs sécrétoires (SCAMPs) dans l'exocytose des mastocytes.  |  Castle, JD., et al. 2002. Mol Immunol. 38: 1337-40. PMID: 12217404
2. Expression hétérogène des protéines SNARE SNAP-23, SNAP-25, Syntaxin1 et VAMP dans le tissu parathyroïdien humain.  |  Lu, M., et al. 2008. Mol Cell Endocrinol. 287: 72-80. PMID: 18457912
3. La délétion de la SNAP-23 entraîne la létalité embryonnaire pré-implantatoire chez la souris.  |  Suh, YH., et al. 2011. PLoS One. 6: e18444. PMID: 21479242
4. Le domaine riche en cystéine de la protéine synaptosomale associée de 23 kDa (SNAP-23) régule son association membranaire et l'exocytose régulée des mastocytes.  |  Agarwal, V., et al. 2019. Biochim Biophys Acta Mol Cell Res. 1866: 1618-1633. PMID: 31260699
5. La déplétion de SNAP-23 et de syntaxine 4 altère l'homéostasie des gouttelettes lipidiques au cours de l'infection à Chlamydia.  |  Monteiro-Brás, T., et al. 2019. Microb Cell. 7: 46-58. PMID: 32025513
6. La réduction de l'O-GlcNAcylation de SNAP-23 favorise la résistance au cisplatine en induisant la sécrétion d'exosomes dans le cancer de l'ovaire.  |  Qian, L., et al. 2021. Cell Death Discov. 7: 112. PMID: 34001861
7. La capacité de la SNAP-23 humaine à générer des complexes SNARE ternaires de haut poids moléculaire résistants au SDS est influencée par la teneur en boucle C-terminale.  |  Vaidyanathan, VV. and Binz, T. 2021. Biochem Biophys Rep. 28: 101150. PMID: 34703905
8. Inhibition de la liaison de la SNAP-23 à la syntaxine 4 par Munc18c.  |  Araki, S., et al. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 234: 257-62. PMID: 9168999
9. SNAP-23 dans les reins de rats: colocalisation avec l'aquaporine-2 dans les vésicules des canaux collecteurs.  |  Inoue, T., et al. 1998. Am J Physiol. 275: F752-60. PMID: 9815132
10. Expression différentielle des isoformes de SNAP-25 et de SNAP-23 dans la glande surrénale.  |  Grant, NJ., et al. 1999. J Neurochem. 72: 363-72. PMID: 9886089

L'anticorps SNAP 23 préféré est l'Anticorps SNAP 23 (D-11): sc-374215.