Anticorps Slap (C-7): sc-515453

L'anticorps Slap (C-7) est un anticorps monoclonal IgG1 de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine Slap d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP), immunofluorescence (IF) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-Slap (C-7) est disponible sous forme non conjuguée, offrant aux chercheurs un outil polyvalent pour étudier cette importante protéine. La protéine Slap, également connue sous le nom de protéine adaptatrice de type Src, joue un rôle crucial dans les voies de signalisation cellulaires en agissant comme un adaptateur qui relie les récepteurs tyrosine kinases aux molécules de signalisation en aval. Sa structure unique, qui comprend un seul domaine d'homologie 2 de Src (SH2) et un domaine SH3, permet à Slap d'interagir avec diverses protéines impliquées dans la transduction des signaux, influençant ainsi les réponses cellulaires aux facteurs de croissance et à d'autres stimuli. La présence du domaine SH3 facilite la liaison des séquences riches en proline dans les protéines cibles, ce qui est essentiel pour la régulation des processus cellulaires tels que la prolifération et la différenciation. En outre, des régions N- et C-terminales distinctes de Slap contribuent à des interactions et à des fonctions de régulation spécifiques, ce qui fait de Slap un composant essentiel dans le réseau complexe de la signalisation cellulaire. L'anticorps monoclonal Slap (C-7) permet aux chercheurs de mieux comprendre les mécanismes de transduction des signaux et le rôle de Slap dans divers contextes biologiques.

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Anticorps Slap (C-7) Références:

1. Oligomérisation des récepteurs de la dopamine et de la sérotonine.  |  Lee, SP., et al. 2000. Neuropsychopharmacology. 23: S32-40. PMID: 11008065
2. Identification d'une protéine qui se lie à la région SH3 d'Abl et qui est similaire à Bcr et GAP-rho.  |  Cicchetti, P., et al. 1992. Science. 257: 803-6. PMID: 1379745
3. Phosphorylation de la GAP et des protéines associées à la GAP par les tyrosines kinases transformatrices et mitogènes.  |  Ellis, C., et al. 1990. Nature. 343: 377-81. PMID: 1689011
4. Association de la phospholipase C-gamma avec le complexe de signalisation du récepteur PDGF en fonction du facteur de croissance dérivé des plaquettes (PDGF).  |  Morrison, DK., et al. 1990. Mol Cell Biol. 10: 2359-66. PMID: 1691440
5. Domaines SH2 et SH3: éléments qui contrôlent les interactions des protéines de signalisation cytoplasmiques.  |  Koch, CA., et al. 1991. Science. 252: 668-74. PMID: 1708916
6. Oncogènes et transduction des signaux.  |  Cantley, LC., et al. 1991. Cell. 64: 281-302. PMID: 1846320
7. Caractérisation moléculaire des récepteurs de la dopamine.  |  Bates, MD., et al. 1990. Am J Hypertens. 3: 29S-33S. PMID: 2143386
8. Transduction du signal par des récepteurs à activité tyrosine kinase.  |  Ullrich, A. and Schlessinger, J. 1990. Cell. 61: 203-12. PMID: 2158859
9. Nouveaux antagonistes sélectifs et développables de la dopamine D3 avec une région « amino » modifiée.  |  Micheli, F. 2017. ChemMedChem. 12: 1254-1260. PMID: 28426179
10. Caractérisation d'une nouvelle protéine adaptatrice de type Src qui s'associe à la tyrosine kinase du récepteur Eck.  |  Pandey, A., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 19201-4. PMID: 7543898
11. Interaction de Shc avec la chaîne zêta du récepteur des cellules T lors de l'activation des cellules T.  |  Ravichandran, KS., et al. 1993. Science. 262: 902-5. PMID: 8235613
12. Identification d'un site de liaison SH3 riche en proline de dix acides aminés.  |  Ren, R., et al. 1993. Science. 259: 1157-61. PMID: 8438166