Anticorps PTPµ (BK2): sc-33651

L'anticorps PTPµ (BK2) est un anticorps monoclonal IgG2a de souris qui détecte le PTPµ dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP) et l'immunofluorescence (IF). PTPµ, membre de la famille des protéines tyrosine phosphatase, est principalement localisé dans la membrane cellulaire et joue un rôle crucial dans l'adhésion cellulaire et les processus de signalisation. L'anticorps anti-PTPµ (BK2) reconnaît une structure unique comprenant un domaine MAM amino-terminal conservé, qui est essentiel pour la liaison homophile, permettant à PTPµ d'interagir avec elle-même et de réguler potentiellement l'assemblage et le désassemblage des complexes cadhérine/caténine au niveau des jonctions cellulaires. Cette fonction est vitale pour maintenir l'intégrité des tissus et faciliter la communication entre les cellules, ce qui est particulièrement important au cours du développement et dans le contexte de la progression du cancer. La dérégulation de PTPµ a été impliquée dans diverses maladies, ce qui fait de PTPµ une cible importante pour la recherche d'interventions thérapeutiques. L'anticorps monoclonal PTPµ (BK2) est un outil précieux pour l'étude de la dynamique de l'adhésion cellulaire et des voies de signalisation dans divers contextes biologiques.

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Anticorps PTPµ (BK2) Références:

1. L'interaction dynamique entre une PTK (Kit) et une PTP (Shp2) dans les cellules souches et progénitrices hématopoïétiques.  |  Zhu, HH. and Feng, GS. 2011. Cell Cycle. 10: 2241-2. PMID: 21701261
2. Identification de la protéine tyrosine phosphatase de type récepteur μ comme nouveau marqueur des ostéocytes.  |  de Rooij, KE., et al. 2015. Histochem Cell Biol. 144: 1-11. PMID: 25850409
3. TC-PTP et PTP1B: Régulation de la signalisation JAK-STAT, contrôle des tumeurs malignes lymphoïdes.  |  Pike, KA. and Tremblay, ML. 2016. Cytokine. 82: 52-7. PMID: 26817397
4. Les branches β1,6 GlcNAc modifiées de la protéine tyrosine phosphatase Mu atténuent son activité tyrosine phosphatase et favorisent la migration des cellules de gliome par les voies PLCγ-PKC.  |  Gao, Y., et al. 2018. Biochem Biophys Res Commun. 505: 569-577. PMID: 30274773
5. L'inhibition de la VE-PTP provoque la phosphorylation de la eNOS pour atténuer le dysfonctionnement endothélial et l'hypertension dans le diabète.  |  Siragusa, M., et al. 2021. Cardiovasc Res. 117: 1546-1556. PMID: 32653904
6. Exploration des protéines tyrosine phosphatases (PTP) et des inhibiteurs de PTP-1B dans la gestion du diabète sucré.  |  Behl, T., et al. 2022. Biomed Pharmacother. 153: 113405. PMID: 36076528
7. Le stress de cisaillement contrôle les fuites vasculaires et les athéromes par l'activation de Tie2 par la séquestration de VE-PTP.  |  Shirakura, K., et al. 2023. EMBO Mol Med. 15: e16128. PMID: 36740996
8. L'activine A limite la perméabilité induite par le VEGF via VE-PTP.  |  Baccouche, B., et al. 2023. Int J Mol Sci. 24: PMID: 37240047
9. Une nouvelle poche de liaison dans le domaine D2 de la protéine tyrosine phosphatase mu (PTPmu) guide l'analyse AI pour identifier de petites molécules qui modulent l'adhésion, la croissance et la migration des cellules tumorales.  |  Molyneaux, K., et al. 2023. J Cell Mol Med. 27: 3553-3564. PMID: 37860940
10. Découverte d'un dégradeur sélectif de TC-PTP pour l'immunothérapie du cancer.  |  Miao, J., et al. 2023. Chem Sci. 14: 12606-12614. PMID: 38020389