Anticorps M13 Major Coat Protein (RL-ph2): sc-53005

L'anticorps anti-M13 Major Coat Protein (RL-ph2) est un anticorps monoclonal de souris IgG2a à chaîne légère kappa qui détecte la réactivité de la protéine M13 de l'espèce M13 par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP), immunofluorescence (IF) et cytométrie de flux (FCM). L'anticorps anti-protéine majeure d'enveloppe M13 (RL-ph2) joue un rôle crucial dans la compréhension de la morphogenèse des phages filamenteux, en particulier dans la synthèse et l'assemblage de la protéine majeure d'enveloppe, qui est essentielle à la formation des virions infectieux. La protéine M13 est principalement localisée dans la membrane plasmique de la cellule hôte, où elle se lie à la membrane cytoplasmique d'E. coli, exposant son site antigénique à l'extérieur. Cette interaction est vitale pour la capacité du phage à infecter les cellules bactériennes, car la protéine majeure d'enveloppe M13 facilite l'entrée de l'ADN viral dans l'hôte. La protéine M13 subit une série de modifications, dont la synthèse initiale d'un « peptide leader » amino-terminal de 23 acides aminés, appelé « procoat », qui est crucial pour sa maturation et son assemblage ultérieur dans le virion dépourvu de lipides. La compréhension de la structure et de la fonction de la protéine d'enveloppe majeure M13 non seulement éclaire le cycle de vie viral, mais donne également un aperçu des applications potentielles en biotechnologie et en thérapie phagique, où la capacité de manipuler l'assemblage des phages peut conduire à des solutions innovantes dans la lutte contre les infections bactériennes.

Alexa Fluor^® est une marque déposée de Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® et Odyssey^® sont marques déposées de LI-COR Biosciences

Anticorps M13 Major Coat Protein (RL-ph2) Références:

1. Rôle des résidus aromatiques à l'interface lipide-eau dans la protéine majeure de l'enveloppe du bactériophage M13 liée aux micelles.  |  Yuen, CT., et al. 2000. Biochemistry. 39: 16155-62. PMID: 11123944
2. Interactions entre l'ancrage membranaire de la principale protéine d'enveloppe de M13.  |  Meijer, AB., et al. 2001. Biochemistry. 40: 8815-20. PMID: 11467942
3. Dépendance de l'oligomérisation et de la ségrégation latérale de la protéine d'enrobage majeure M13 par rapport à la composition de la bicouche.  |  Fernandes, F., et al. 2003. Biophys J. 85: 2430-41. PMID: 14507706
4. Analyse mutationnelle complète de la protéine d'enveloppe majeure M13: échafaudages améliorés pour l'affichage de phages C-terminaux.  |  Held, HA. and Sidhu, SS. 2004. J Mol Biol. 340: 587-97. PMID: 15210356
5. Quantification de la sélectivité protéine-lipide à l'aide de la FRET: application à la protéine d'enveloppe majeure M13.  |  Fernandes, F., et al. 2004. Biophys J. 87: 344-52. PMID: 15240469
6. Topologie de la bicouche lipidique de l'hélice alpha transmembranaire de la protéine d'enveloppe M13 Major et profil de polarité de la bicouche par spectroscopie de fluorescence dirigée.  |  Koehorst, RB., et al. 2004. Biophys J. 87: 1445-55. PMID: 15345527
7. Mécanismes d'ancrage de la protéine d'enveloppe majeure M13 associée à la membrane.  |  Stopar, D., et al. 2006. Chem Phys Lipids. 141: 83-93. PMID: 16620800
8. Étude FRET des protéines membranaires: détermination de l'inclinaison et de l'orientation du domaine N-terminal de la protéine d'enveloppe majeure M13.  |  Nazarov, PV., et al. 2007. Biophys J. 92: 1296-305. PMID: 17114224
9. Reconstitution de la protéine d'enveloppe majeure M13 et de son segment peptidique transmembranaire sur un modèle d'ADN.  |  Li, W., et al. 2007. Biochemistry. 46: 8579-91. PMID: 17595059
10. Accessibilité et dynamique des résidus Cys dans les mutants majeurs de la protéine d'enveloppe des bactériophages IKe et M13.  |  Khan, AR., et al. 1995. Biochemistry. 34: 12388-97. PMID: 7547983

L'anticorps M13 Major Coat Protein préféré est l'Anticorps M13 Major Coat Protein (RL-ph1): sc-53004.