Anticorps HSC70/HSP70 (G-1): sc-137210

La famille HSP 70 est composée de quatre protéines hautement conservées : HSP 70, HSC 70, GRP 75 et GRP 78. Ces protéines jouent plusieurs rôles : elles agissent comme des chaperons moléculaires facilitant l'assemblage de complexes multiprotéiques, participent à la translocation des polypeptides à travers les membranes cellulaires et vers le noyau, et aident au bon repliement des chaînes polypeptidiques naissantes. Tous les membres de la famille, à l'exception de la HSP 70, sont exprimés de manière constitutive dans les cellules des primates. L'expression de la HSP 70 est fortement induite en réponse à un stress thermique. Les HSP 70 et HSC 70 jouent un rôle clé dans le réticulum endoplasmique cytosolique et la machinerie d'importation mitochondriale, et sont présentes à la fois dans le cytosol et le noyau des cellules de mammifères. HSP 70 et HSC 70 sont toutes deux impliquées dans le chaperonnage des chaînes polypeptidiques naissantes et dans la protection des cellules contre l'accumulation de protéines mal repliées. GRP 78 est localisé dans le réticulum endoplasmique, où il reçoit les protéines sécrétoires importées et participe au repliement et à la translocation des chaînes peptidiques naissantes. L'expression de GRP 75 est limitée à la matrice mitochondriale et contribue à la translocation et au repliement des chaînes polypeptidiques naissantes d'origine nucléaire et mitochondriale. GRP 75 et GRP 78 ne répondent pas au stress thermique et sont induits par la privation de glucose. Il a été postulé que les membres de la famille HSP 70 agissent comme des moteurs générateurs de force, dont l'activité repose sur l'hydrolyse de l'ATP.

L'anticorps HSC70/HSP70 préféré est l'Anticorps HSC70/HSP70 (W27): sc-24.