Anticorps EMILIN-2 (3D9): sc-517180

L'anticorps EMILIN-2 (3D9) est un anticorps monoclonal IgG3 à chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine EMILIN-2 d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-EMILIN-2 (3D9) est disponible sous forme d'anticorps monoclonal isotype non conjugué. EMILIN-2, membre des protéines d'élastine situées à l'interface des microfibrilles, joue un rôle crucial dans la matrice extracellulaire, en particulier dans l'élastogenèse, c'est-à-dire la formation de fibres élastiques essentielles à l'intégrité structurelle et à l'élasticité des tissus. EMILIN-2 est caractérisée par un domaine unique riche en proline, qui la distingue des autres membres de la famille EMILIN et suggère une fonction spécialisée dans l'assemblage et le maintien des fibres élastiques. EMILIN-2 est particulièrement importante dans les tissus riches en élastine tels que les vaisseaux sanguins, la peau, le cœur et les poumons, où EMILIN-2 contribue aux propriétés mécaniques et à la résilience de ces structures. EMILIN-2 interagit avec diverses protéines, dont la fibuline-5, qui participe à la régulation de l'assemblage de l'élastine, ce qui souligne encore l'importance d'EMILIN-2 dans la biologie du tissu conjonctif. La compréhension du rôle et des interactions d'EMILIN-2 peut permettre de mieux comprendre les processus de développement et les implications potentielles dans les maladies caractérisées par des anomalies du tissu conjonctif.

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Anticorps EMILIN-2 (3D9) Références:

1. EMILIN, un composant de la fibre élastique et un nouveau membre de la superfamille des protéines C1q/facteur de nécrose tumorale.  |  Doliana, R., et al. 1999. J Biol Chem. 274: 16773-81. PMID: 10358019
2. Auto-assemblage et organisation supramoléculaire d'EMILIN.  |  Mongiat, M., et al. 2000. J Biol Chem. 275: 25471-80. PMID: 10821830
3. Isolement et caractérisation d'EMILIN-2, un nouveau composant de la famille croissante des EMILINs et un membre de la superfamille contenant le domaine EMI.  |  Doliana, R., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 12003-11. PMID: 11278945
4. L'adhésion cellulaire à EMILIN-1 dépendante de l'intégrine bêta 1 est médiée par le domaine gC1q.  |  Spessotto, P., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 6160-7. PMID: 12456677
5. Expression du gène EMILIN-1 au cours du développement de la souris.  |  Braghetta, P., et al. 2002. Matrix Biol. 21: 603-9. PMID: 12475644
6. La déficience en EMILIN-1 induit l'élastogenèse et des défauts au niveau des cellules vasculaires.  |  Zanetti, M., et al. 2004. Mol Cell Biol. 24: 638-50. PMID: 14701737
7. Clonage moléculaire et caractérisation d'un nouveau gène, EMILIN-5, et son implication possible dans le développement du squelette.  |  Doi, M., et al. 2004. Biochem Biophys Res Commun. 313: 888-93. PMID: 14706625
8. Affectation de la RMN du squelette spécifique à la séquence pour le domaine globulaire C-terminal d'EMILIN-1.  |  Verdone, G., et al. 2004. J Biomol NMR. 29: 91-2. PMID: 15017143
9. C1q et la superfamille du facteur de nécrose tumorale: modularité et polyvalence.  |  Kishore, U., et al. 2004. Trends Immunol. 25: 551-61. PMID: 15364058
10. Structure génomique et organisation de la région critique du locus de la myopie de haut degré (MYP2): criblage de mutation de 9 gènes candidats positionnels.  |  Scavello, GS., et al. 2005. Mol Vis. 11: 97-110. PMID: 15723005
11. Le ciblage d'EMILIN-1 et d'EMILIN-2 sur les microfibrilles de fibrilline facilite leur incorporation dans la matrice extracellulaire.  |  Schiavinato, A., et al. 2016. J Invest Dermatol. 136: 1150-1160. PMID: 26945878
12. L'émiline-2 est un composant de la matrice extracellulaire de la moelle osseuse qui régule la différenciation des cellules souches mésenchymateuses et des progéniteurs hématopoïétiques.  |  Da Ros, F., et al. 2022. Stem Cell Res Ther. 13: 2. PMID: 35012633

Les anticorps monoclonaux pour les cibles protéiques mammifères et non mammifères représentent essentiellement toutes les cibles couvertes par les anticorps polyclonaux. Plus de 8.300 de nos anticorps sont proposés sous forme de conjugués ImmunoCruz^®, ce qui élimine le besoin d'un anticorps secondaire.

Les anticorps de Santa Cruz Biotechnology ont fait l'objet de plus de 360 000 citations de recherche. L'anticorps Anti-EMILIN-2 (3D9) a 0 citations dans une variété de publications scientifiques.

Les anticorps primaires comme l'anticorps Anti-EMILIN-2 (3D9) pour les protéines cibles de mammifères sont recommandés pour la détection d'une gamme d'espèces de mammifères, principalement des espèces de souris, de rats et d'êtres humains. De nombreux anticorps de mammifères sont également idéaux pour la recherche vétérinaire et réagissent aux protéines cibles ovines, porcines, caprines, félines, canines, bovines et équines. Les anticorps monoclonaux primaires de Santa Cruz Biotechnology conviennent aux applications de recherche en laboratoire et ne sont pas destinés à un usage diagnostique ou thérapeutique.

EMILIN-2 Anticorps (3D9) Specifications

Nom de produit alternatif: EMILIN-2

Nom du clone du produit: 3D9

Classification: Anticorps primaire

Clonalité: Anticorps monoclonal

Isotype de l'anticorps: IgG₃ kappa light chain

Acides aminés: /%amino_acides%/

Cible de l'épitope: EMILIN-2

Espèce d'épitope: human

Réactivité du produit/Détection: EMILIN-2

Réactivité des espèces/Détection: human

Réactivité supplémentaire chez les mammifères: N/A

Réactivité non mammalienne additionnelle: N/A

Applications: WB, IP, ELISA

Informations sur le flaconnage: Each vial contains 100 µg IgG₃ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citations de recherche: 0 citations dans diverses publications scientifiques.

Conjugués/Formes disponibles pour EMILIN-2 Anticorps (3D9) : N/A