Anticorps EDD (D-5): sc-515423

L'anticorps EDD (D-5) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte l'EDD dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). EDD, ou E3 identifié par affichage différentiel, joue un rôle crucial dans la régulation cellulaire en tant que gène régulé par les progestatifs, isolé à partir de cellules de cancer du sein humain T-47D. L'anticorps anti-EDD (D-5) reconnaît une protéine qui fonctionne comme une ubiquitine-protéine ligase E3 potentielle, essentielle au processus d'ubiquitination qui marque les protéines pour les dégrader, maintenant ainsi l'homéostasie cellulaire et régulant diverses voies de signalisation. La présence d'un domaine HECT dans l'extrémité carboxy de l'EDD est vitale, car ce domaine facilite le transfert de l'ubiquitine vers les protéines substrats, influençant ainsi des processus tels que la progression du cycle cellulaire et l'apoptose. La capacité de l'EDD à se lier à l'ubiquitine et son homologie avec le gène des disques hyperplasiques de la drosophile soulignent son importance dans la suppression des tumeurs et le contrôle de la croissance, ce qui fait de l'anticorps EDD (D-5) un outil inestimable pour les chercheurs qui étudient la biologie du cancer et la régulation cellulaire.

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Anticorps EDD (D-5) Références:

1. EDD intervient dans l'activation de CHK2 induite par des dommages à l'ADN.  |  Henderson, MJ., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 39990-40000. PMID: 17074762
2. L'E3 ubiquitine ligase EDD ubiquitine et régule à la hausse la bêta-caténine.  |  Hay-Koren, A., et al. 2011. Mol Biol Cell. 22: 399-411. PMID: 21118991
3. L'EDD inhibe la phosphorylation de p53 médiée par ATM.  |  Ling, S. and Lin, WC. 2011. J Biol Chem. 286: 14972-82. PMID: 21383020
4. L'homologue EDD des disques hyperplasiques des mammifères régule le silençage des gènes induit par les miARN.  |  Su, H., et al. 2011. Mol Cell. 43: 97-109. PMID: 21726813
5. Identification des sites de phosphorylation sur l'E3 ubiquitine ligase UBR5/EDD.  |  Bethard, JR., et al. 2011. J Proteomics. 75: 603-9. PMID: 21924388
6. L'EDD induit l'arrêt du cycle cellulaire en augmentant les niveaux de p53.  |  Smits, VA. 2012. Cell Cycle. 11: 715-20. PMID: 22374670
7. EDD améliore la survie cellulaire et la résistance au cisplatine et constitue une cible thérapeutique pour le cancer épithélial de l'ovaire.  |  Bradley, A., et al. 2014. Carcinogenesis. 35: 1100-9. PMID: 24379240
8. Le VIH-1 Vpr détourne EDD-DYRK2-DDB1DCAF1 pour perturber l'homéostasie des centrosomes.  |  Hossain, D., et al. 2018. J Biol Chem. 293: 9448-9460. PMID: 29724823
9. L'E3 ubiquitine ligase EDD inductible par la prolactine favorise la signalisation TORC1, l'expression des protéines anti-apoptotiques et la résistance aux médicaments dans les cellules cancéreuses du sein.  |  MacDonald, TM., et al. 2019. Am J Cancer Res. 9: 1484-1503. PMID: 31392083
10. La signalisation activée par Wnt/β-caténine contribue à la résistance au docétaxel conférée par l'ubiquitine-ligase E3 EDD dans le cancer de la prostate.  |  Bian, P., et al. 2020. Life Sci. 254: 116816. PMID: 31472148

L'anticorps EDD préféré est l'Anticorps EDD (B-11): sc-515494.