Anticorps EDD (C-3): sc-515485

L'anticorps EDD (C-3) est un anticorps monoclonal IgG1 de souris qui détecte l'EDD dans des échantillons de souris, de rats et d'humains par des applications telles que le western blotting (WB), l'immunoprécipitation (IP), l'immunofluorescence (IF) et l'enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'EDD, ou E3 identifié par affichage différentiel, joue un rôle crucial dans la régulation cellulaire, car il est impliqué dans la voie ubiquitine-protéasome, qui est essentielle pour la dégradation et le renouvellement des protéines. Ce processus est vital pour le maintien de l'homéostasie cellulaire, la régulation de diverses fonctions cellulaires et le contrôle du cycle cellulaire, empêchant ainsi une croissance cellulaire incontrôlée pouvant conduire au cancer. L'EDD contient un domaine HECT (homologue de l'extrémité carboxyle de l'E6-AP), caractéristique des ubiquitines ligases E3, qui lui permet de faciliter le transfert de l'ubiquitine vers les protéines cibles. Cette modification post-traductionnelle est importante car l'ubiquitine marque les protéines pour les dégrader, influençant ainsi de nombreux processus cellulaires, notamment la transduction des signaux, la réparation de l'ADN et l'apoptose. L'anticorps anti-EDD (C-3) est un outil précieux pour les chercheurs qui étudient les mécanismes de régulation des protéines et les implications de l'EDD dans la biologie du cancer.

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Anticorps EDD (C-3) Références:

1. EDD, la protéine des disques hyperplasiques humains, joue un rôle dans la coactivation du récepteur de la progestérone et pourrait être impliquée dans la réponse aux dommages de l'ADN.  |  Henderson, MJ., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 26468-78. PMID: 12011095
2. L'EDD, l'orthologue humain du gène suppresseur de tumeur des disques hyperplasiques, est amplifié et surexprimé dans le cancer.  |  Clancy, JL., et al. 2003. Oncogene. 22: 5070-81. PMID: 12902990
3. L'E3 ubiquitine ligase EDD régule la phase S et les points de contrôle des dommages à l'ADN G(2)/M.  |  Munoz, MA., et al. 2007. Cell Cycle. 6: 3070-7. PMID: 18073532
4. EDD, le suppresseur de tumeur putatif, interagit avec APC et le régule à la hausse.  |  Ohshima, R., et al. 2007. Genes Cells. 12: 1339-45. PMID: 18076571
5. La phosphoprotéine alpha4 interagit avec l'EDD E3 ubiquitine ligase et la protéine de liaison poly(A).  |  McDonald, WJ., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 1123-9. PMID: 20544796
6. La E3 ligase EDD-DDB1-VprBP associée à Dyrk2 inhibe la télomérase par la dégradation de TERT.  |  Jung, HY., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 7252-62. PMID: 23362280
7. La protéine Vpr du VIH-1 inhibe l'activité de la télomérase via le complexe ligase E3 EDD-DDB1-VPRBP.  |  Wang, X., et al. 2013. J Biol Chem. 288: 15474-80. PMID: 23612978
8. La ligase ubiquitine EDD E3 inductible par la progestérone se lie à la phosphoprotéine α4 pour réguler l'ubiquitination et la dégradation de la protéine phosphatase PP2Ac.  |  McDonald, WJ., et al. 2014. Mol Cell Endocrinol. 382: 254-261. PMID: 24145130
9. Une approche génomique fonctionnelle révèle le rôle transcriptionnel de l'EDD dans l'expression et la fonction du régulateur de l'angiogenèse ACVRL1.  |  Chen, HW., et al. 2013. Biochim Biophys Acta. 1829: 1309-19. PMID: 24189493
10. EDD, une ubiquitine-protéine ligase de la voie N-end rule, s'associe aux composants du point de contrôle de l'assemblage du fuseau et régule la réponse mitotique au nocodazole.  |  Scialpi, F., et al. 2015. J Biol Chem. 290: 12585-94. PMID: 25833949

L'anticorps EDD préféré est l'Anticorps EDD (B-11): sc-515494.