Anticorps caspase-7 (11.1.56): sc-81655

Une famille unique de protéases à cystéine a été décrite, qui diffère par sa séquence, sa structure et la spécificité de son substrat de toutes les familles de protéases précédemment décrites. Cette famille, Ced-3/caspase-1, comprend la caspase-1, la caspase-2, la caspase-3, la caspase-4, la caspase-6, la caspase-7 (également appelée Mch3, ICE-LAP3 ou CMH-1), la caspase-9 et la caspase-10. Les membres de la famille Ced-3/caspase-1 sont des composants clés de la machinerie apoptotique et agissent pour détruire des protéines cibles spécifiques qui sont essentielles à la longévité cellulaire. La poly(ADP-ribose) polymérase joue un rôle essentiel dans la surveillance des mutations de l'ADN et des ruptures de double brin. Il a été démontré que la caspase-3, la caspase-7 et la caspase-9, mais pas la caspase-1, clivent la protéine nucléaire PARP en un fragment apoptotique. Il a été démontré que la caspase-6, mais pas la caspase-3, clive les lamines nucléaires qui sont essentielles au maintien de l'intégrité de l'enveloppe nucléaire et de la morphologie cellulaire. Il a été démontré que la caspase-10 active la caspase-3 et la caspase-7 en réponse à des stimuli apoptotiques.

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Anticorps caspase-7 (11.1.56) Références:

1. Base structurelle de l'inhibition de la caspase-7 par XIAP.  |  Chai, J., et al. 2001. Cell. 104: 769-80. PMID: 11257230
2. Inhibition du transport nucléaire de la caspase-7 par son prodomaine.  |  Yaoita, Y. 2002. Biochem Biophys Res Commun. 291: 79-84. PMID: 11829465
3. Activation de la caspase-6 et de la caspase-7 induite par les tératogènes dans les embryons de souris à un stade précoce de l'implantation.  |  Little, SA., et al. 2003. Cell Biol Toxicol. 19: 215-26. PMID: 14686614
4. Implication possible de la caspase-7 dans la progression du cycle cellulaire lors de la mitose.  |  Hashimoto, T., et al. 2008. Genes Cells. 13: 609-21. PMID: 18459962
5. L'analyse des substrats à l'échelle du protéome indique que l'exclusion des substrats est un mécanisme qui génère la spécificité de la caspase-7 par rapport à la caspase-3.  |  Demon, D., et al. 2009. Mol Cell Proteomics. 8: 2700-14. PMID: 19759058
6. Identification des régions fonctionnelles définissant une activité différente de la caspase-3 et de la caspase-7 dans les cellules.  |  Nakatsumi, H. and Yonehara, S. 2010. J Biol Chem. 285: 25418-25. PMID: 20566630
7. La sous-unité catalytique de la télomérase humaine est un substrat unique de la caspase-6 et de la caspase-7.  |  Soares, J., et al. 2011. Biochemistry. 50: 9046-55. PMID: 21936563
8. La privation de glucose induit un stress du réticulum par la voie PERK et l'activation de la caspase-12 par la caspase-7 et la calpaïne.  |  de la Cadena, SG., et al. 2014. Apoptosis. 19: 414-27. PMID: 24185830
9. L'ablation génétique de la caspase-7 favorise la carcinogenèse de la peau de souris induite par la lumière solaire: implication de la kératine-17.  |  Lee, MH., et al. 2015. Carcinogenesis. 36: 1372-80. PMID: 26271098
10. La gasdermine-D et la caspase-7 sont les principaux substrats de la caspase-1/8 en aval de l'inflammasome NAIP5/NLRC4 nécessaire à la restriction de Legionella pneumophila.  |  Gonçalves, AV., et al. 2019. PLoS Pathog. 15: e1007886. PMID: 31251782

L'anticorps caspase-7 préféré est l'Anticorps caspase-7 (10-1-62): sc-56063.