Anticorps ALG12 (Q16): sc-100507

L'anticorps ALG12 (Q16) est un anticorps monoclonal IgG1 de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine ALG12 de souris, de rat et d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-ALG12 (Q16) est disponible sous forme d'anticorps monoclonal isotype non conjugué. ALG12, également connu sous le nom d'homologue de l'asparagine glycosylation 12, ECM39 ou protéine membranaire SB87, est un membre crucial de 488 acides aminés de la famille des glycosyltransférases 22, fonctionnant principalement comme une mannosyltransférase essentielle à la glycosylation correcte des protéines. L'ALG12 est principalement localisée dans le réticulum endoplasmique, où elle joue un rôle vital dans l'ajout d'α1,6 mannose au Man7GlcNAc2 lié au dolichol, une étape critique dans la voie de la N-glycosylation. L'importance de l'ALG12 est soulignée par le fait que des défauts peuvent conduire à un trouble congénital de la glycosylation de type 1G (CDG1G), une maladie multisystémique caractérisée par des protéines sériques sous-glycosylées, ce qui peut entraîner des manifestations cliniques graves telles que des troubles de la coagulation, un retard psychomoteur, une hypotonie, une immunodéficience et des traits dysmorphiques. Le bon fonctionnement des N-glycoprotéines, qui dépendent fortement du processus de glycosylation facilité par l'ALG12, est essentiel pour divers processus cellulaires, y compris la maintenance cellulaire, le développement embryonnaire et la différenciation, ce qui souligne l'importance de l'anticorps monoclonal ALG12 (Q16) dans la recherche et les applications diagnostiques.

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Anticorps ALG12 (Q16) Références:

1. L'assemblage ordonné de l'oligosaccharide lipidique asymétriquement ramifié dans le réticulum endoplasmique est assuré par la spécificité du substrat des différentes glycosyltransférases.  |  Burda, P., et al. 1999. Glycobiology. 9: 617-25. PMID: 10336995
2. La protéine essentielle Smp3 est requise pour l'ajout du quatrième mannose à ramification latérale lors de l'assemblage des glycosylphosphatidylinositols de levure.  |  Grimme, SJ., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 27731-9. PMID: 11356840
3. Les troubles congénitaux de la glycosylation de type Ig sont définis par un déficit en dolichyl-P-mannose:Man7GlcNAc2-PP-dolichyl mannosyltransférase.  |  Chantret, I., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 25815-22. PMID: 11983712
4. Défaut de la mannosyltransférase ALG12 dans le trouble congénital de la glycosylation de type lg.  |  Grubenmann, CE., et al. 2002. Hum Mol Genet. 11: 2331-9. PMID: 12217961
5. Glycosylation anormale de la bande 3 de la membrane des globules rouges dans le trouble congénital de la glycosylation Ig.  |  Zdebska, E., et al. 2003. Pediatr Res. 54: 224-9. PMID: 12736397
6. La mutagenèse transposonale de Trypanosoma brucei identifie des mutants de glycosylation résistants à la concanavaline A.  |  Leal, S., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 28979-88. PMID: 15123607
7. La diversité des précurseurs liés au dolichol des glycanes liés à l'Asn résulte probablement de la perte secondaire d'ensembles de glycosyltransférases.  |  Samuelson, J., et al. 2005. Proc Natl Acad Sci U S A. 102: 1548-53. PMID: 15665075
8. Les dérivés hydrophobes de Man-1-P corrigent la glycosylation anormale dans les fibroblastes du trouble congénital de la glycosylation de type I.  |  Eklund, EA., et al. 2005. Glycobiology. 15: 1084-93. PMID: 16079417
9. La fonction du complexe du pore nucléaire chez Saccharomyces cerevisiae est influencée par la glycosylation de la nucléoporine transmembranaire Pom152p.  |  Belanger, KD., et al. 2005. Genetics. 171: 935-47. PMID: 16118201