Date published: 2025-9-7

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Anticorps ACAT-1 (AT15E5): sc-517387

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Fiches techniques
  • L'anticorps ACAT-1 AT15E5 est un monoclonal IgG1 (chaîne légère kappa) L'Anticorps ACAT-1 fourni en 100 µg/ml
  • élevé contre une protéine recombinante correspondant aux acides aminés 34-427 de ACAT-1 d'origine human.
  • recommandé pour la détection de ACAT-1 d'origine human par WB, IP, IF et ELISA
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L'anticorps ACAT-1 (AT15E5) est un anticorps monoclonal IgG1 de chaîne légère kappa de souris qui détecte la protéine ACAT-1 d'origine humaine par western blotting (WB), immunoprécipitation (IP), immunofluorescence (IF) et enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). L'anticorps anti-ACAT-1 (AT15E5) est disponible sous forme non conjuguée. La protéine ACAT-1, également connue sous le nom d'acétyl-Coenzyme A acétyltransférase 1, est une enzyme mitochondriale cruciale qui joue un rôle important dans le métabolisme des corps cétoniques et la transformation de l'isoleucine. La protéine ACAT-1 est située dans les mitochondries, où elle facilite la conversion de l'acétyl-CoA en acétoacétyl-CoA, une étape clé de la synthèse et de la dégradation des corps cétoniques. La localisation mitochondriale de l'ACAT-1 est importante pour la régulation du métabolisme énergétique, en particulier en cas de jeûne ou de faible consommation de glucides, lorsque les corps cétoniques servent de source d'énergie alternative pour les tissus cérébraux et cardiaques. Les déficiences en ACAT-1 peuvent entraîner de graves troubles métaboliques, notamment la déficience en β-cétothiolase, caractérisée par des crises d'acidocétose. En outre, l'ACAT-2, une contrepartie cytosolique, est vitale pour la synthèse du cholestérol, ce qui souligne les rôles interconnectés de ces enzymes dans le métabolisme des lipides.

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ACAT-1 Références:

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  3. Analyse phylogénétique de la famille des thiolases. Implications pour l'origine évolutive des peroxysomes.  |  Igual, JC., et al. 1992. J Mol Evol. 35: 147-55. PMID: 1354266
  4. Structures cristallines à haute résolution de la thiolase cytosolique humaine (CT): comparaison des sites actifs de la CT humaine, de la thiolase bactérienne et du KAS I bactérien.  |  Kursula, P., et al. 2005. J Mol Biol. 347: 189-201. PMID: 15733928
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  6. L'urotensine II humaine accélère la formation de cellules spumeuses dans les macrophages humains dérivés de monocytes.  |  Watanabe, T., et al. 2005. Hypertension. 46: 738-44. PMID: 16172428
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  8. Études cristallographiques et cinétiques de l'acétoacétyl-CoA thiolase mitochondriale humaine: importance des ions potassium et chlorure pour sa structure et sa fonction.  |  Haapalainen, AM., et al. 2007. Biochemistry. 46: 4305-21. PMID: 17371050
  9. Expression de deux isozymes de l'acyl-coenzyme A: cholestérol acyltransférase-1 et -2 dans le carcinome rénal à cellules claires.  |  Matsumoto, K., et al. 2008. Int J Urol. 15: 166-70. PMID: 18269457
  10. Les peroxysomes du foie de rat catalysent l'étape initiale de la synthèse du cholestérol. La condensation des unités d'acétyl-CoA en acétoacétyl-CoA.  |  Thompson, SL. and Krisans, SK. 1990. J Biol Chem. 265: 5731-5. PMID: 1969406
  11. L'accumulation d'esters de cholestéryle régulée par l'ACAT-1 module la résistance à la gemcitabine dans le cancer des voies biliaires.  |  Ueno, G., et al. 2022. Ann Surg Oncol. 29: 2899-2909. PMID: 34994902
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Anticorps ACAT-1 (AT15E5)

sc-517387
100 µg/ml
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