ZFP11 Activateurs

Les activateurs courants du ZFP11 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9 et l'insuline CAS 11061-68-0.

Les activateurs chimiques de ZFP11 comprennent une variété de composés qui engagent des voies de signalisation distinctes, entraînant l'activation de cette protéine par des événements de phosphorylation. La forskoline, par exemple, stimule directement l'adénylate cyclase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMP cyclique (AMPc) dans la cellule. L'AMPc élevé active la protéine kinase A (PKA), qui peut alors phosphoryler ZFP11, ce qui entraîne son activation. De même, l'isoprotérénol cible les récepteurs bêta-adrénergiques, qui stimulent également l'adénylate cyclase, en suivant la même voie médiée par l'AMPc pour activer la PKA et, par conséquent, ZFP11. Ces mécanismes démontrent comment ZFP11 peut être activé par des voies dépendantes de l'AMPc qui convergent vers la phosphorylation médiée par la PKA.

En outre, l'ionomycine agit en augmentant les concentrations intracellulaires de calcium, ce qui active la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK). La CaMK activée peut alors phosphoryler ZFP11, ce qui conduit à son activation. Le peroxyde d'hydrogène, un autre activateur chimique, module diverses kinases et phosphatases, ce qui peut conduire à l'activation de ZFP11 par des voies de signalisation oxydatives. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui a la capacité de phosphoryler directement ZFP11. Le facteur de croissance épidermique (EGF) engage son récepteur pour initier la cascade de signalisation MAPK/ERK, qui peut conduire à la phosphorylation et à l'activation de ZFP11 par les kinases en aval de cette voie. L'anisomycine agit par l'activation de protéines kinases activées par le stress, telles que JNK, qui peuvent également phosphoryler et activer ZFP11. La ouabaïne, en inhibant la Na+/K+ ATPase, entraîne une augmentation des niveaux de sodium et de calcium intracellulaires qui peuvent activer la CaMK et la PKC, cette dernière ayant la capacité de phosphoryler et d'activer ZFP11. En outre, l'histamine active la phospholipase C par l'intermédiaire de ses récepteurs, ce qui entraîne une augmentation de la production d'inositol triphosphate (IP3) et de diacylglycérol (DAG), d'où l'activation de la PKC qui peut alors cibler et activer le ZFP11. Ces exemples illustrent la diversité des voies de signalisation qui peuvent converger vers l'activation de ZFP11 par le biais de la phosphorylation par différentes kinases.