Date published: 2025-11-24

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Ydj1 Activateurs

Les activateurs Ydj1 courants comprennent, entre autres, l'oxyde d'arsenic(III) CAS 1327-53-3, le célastrol, Celastrus scandens CAS 34157-83-0, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la concanamycine A CAS 80890-47-7 et le zerumbone CAS 471-05-6.

Les activateurs Ydj1 appartiennent à une classe chimique spécialisée connue pour son rôle dans les réponses cellulaires au stress et dans les mécanismes de contrôle de la qualité des protéines. Ces composés sont des chaperons moléculaires qui jouent un rôle essentiel dans le repliement correct des protéines au sein de la cellule. Les activateurs Ydj1, comme leur nom l'indique, ciblent spécifiquement la protéine Ydj1, qui est un membre de la famille Hsp40 des protéines de choc thermique. Ydj1, à son tour, collabore avec la protéine de choc thermique plus connue Hsp70, formant un complexe qui facilite le repliement des polypeptides naissants, le repliement des protéines mal repliées et la désagrégation des agrégats de protéines. Cet effort de collaboration est essentiel pour maintenir l'homéostasie des protéines et arrêter l'accumulation de protéines mal repliées ou endommagées, ce qui peut entraîner des dysfonctionnements cellulaires et des maladies.

Les activateurs de Ydj1 agissent comme des amplificateurs de la fonction de chaperon de Ydj1. Ils favorisent la liaison d'Ydj1 aux protéines clientes, contribuant ainsi à leur bon repliement et empêchant leur agrégation. Cette fonction est particulièrement cruciale en période de stress cellulaire, lorsque le mauvais repliement des protéines est plus susceptible de se produire. En outre, on a constaté que les activateurs d'Ydj1 modulent l'activité ATPase de Hsp70, ce qui permet d'affiner encore le processus de repliement des protéines. La compréhension des mécanismes et des structures des activateurs Ydj1 peut fournir des informations précieuses sur la biologie fondamentale du repliement des protéines et du contrôle de la qualité dans les cellules.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Arsenic(III) oxide

1327-53-3sc-210837
sc-210837A
250 g
1 kg
$87.00
$224.00
(0)

Le trioxyde d'arsenic induit la réponse au choc thermique, qui comprend la régulation à la hausse des chaperons moléculaires. Cette réponse peut conduire à l'augmentation de l'activité de Ydj1, car la protéine fait partie du mécanisme de protection cellulaire contre le stress.

Celastrol, Celastrus scandens

34157-83-0sc-202534
10 mg
$155.00
6
(1)

Le célastrol est un triterpénoïde quinone-méthide qui induit une réponse au choc thermique, entraînant une augmentation de l'expression des protéines de choc thermique, y compris Hsp70 et ses cochaperones comme Ydj1, renforçant ainsi la fonction de Ydj1.

MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO]

133407-82-6sc-201270
sc-201270A
sc-201270B
5 mg
25 mg
100 mg
$56.00
$260.00
$980.00
163
(3)

Le MG-132 est un inhibiteur du protéasome qui peut provoquer l'accumulation de protéines mal repliées, augmentant ainsi le besoin cellulaire en chaperons. Cela peut indirectement conduire à une augmentation de l'activité de Ydj1, car il travaille en conjonction avec Hsp70 pour empêcher l'agrégation des protéines mal repliées.

Concanamycin A

80890-47-7sc-202111
sc-202111A
sc-202111B
sc-202111C
50 µg
200 µg
1 mg
5 mg
$65.00
$162.00
$650.00
$2550.00
109
(2)

La concanamycine A est un inhibiteur de la H+-ATPase de type vacuolaire (V-ATPase), qui peut provoquer un stress cellulaire et potentiellement renforcer l'expression de chaperons comme Ydj1 dans le cadre de la réponse au stress pour maintenir l'homéostasie des protéines.

Zerumbone

471-05-6sc-364148
sc-364148A
10 mg
50 mg
$110.00
$400.00
(0)

Le zérumbone est connu pour activer la réponse au choc thermique, ce qui peut conduire à l'induction de chaperons moléculaires. Il pourrait en résulter un renforcement de l'activité de Ydj1 en raison de son rôle dans l'aide au repliement et à la stabilisation des protéines.

Triton X-100

9002-93-1sc-29112
sc-29112A
100 ml
500 ml
$20.00
$41.00
55
(1)

Le Triton X-100, un agent tensioactif non ionique, peut entraîner un mauvais pliage et une agrégation des protéines. Cela peut conduire à un besoin accru en chaperons, renforçant indirectement l'activité de Ydj1 qui aide à replier et à prévenir l'agrégation des protéines mal repliées.