Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs Villin

Les inhibiteurs courants de la villine comprennent, sans s'y limiter, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, le jasplakinolide CAS 102396-24-7, la phalloïdine CAS 17466-45-4 et le CK-869 CAS 388592-44-7.

Les inhibiteurs de la villine appartiennent à une classe chimique spécifique de composés méticuleusement conçus pour moduler l'activité de la protéine Villin. La villine est une protéine du cytosquelette qui joue un rôle essentiel dans l'organisation du cytosquelette d'actine dans divers types de cellules, en particulier celles qui possèdent des microvillosités, comme les cellules épithéliales. Ces inhibiteurs sont des molécules bien pensées, conçues pour interagir avec la protéine Villin et influencer sa fonction normale. Grâce à ces interactions, ils peuvent avoir un impact sur divers processus cellulaires associés à l'assemblage des filaments d'actine, à la forme des cellules et aux réponses cellulaires, sans modifier directement ses domaines de liaison à l'actine ou son implication dans les réarrangements du cytosquelette.

La conception des inhibiteurs de Villin est fondée sur une compréhension complète des attributs structurels et fonctionnels de la protéine Villin. Généralement développés à l'aide de méthodes de synthèse chimique avancées et éclairés par des connaissances en biologie cellulaire et en dynamique du cytosquelette, ces inhibiteurs se caractérisent par leur capacité à se lier sélectivement à la Villin. Cette sélectivité permet une modulation ciblée des voies cellulaires qui dépendent de l'activité de cette protéine spécifique. Les inhibiteurs de la Villin sont souvent des outils précieux pour élucider les complexités de l'organisation du cytosquelette, de la détermination de la forme des cellules et des interactions cellulaires. Le développement et l'utilisation des inhibiteurs de Villin contribuent à faire progresser notre connaissance de l'interaction complexe entre les composants cellulaires et la dynamique du cytosquelette, offrant un aperçu des mécanismes moléculaires fondamentaux qui régissent la morphologie des cellules et contribuent aux réponses cellulaires aux changements dans le microenvironnement cellulaire.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
64
(4)

Perturbe la polymérisation de l'actine; affecte l'activité de liaison de la villine à l'actine.

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

Se lie aux monomères d'actine, empêchant la polymérisation; a un impact sur les interactions de la villine avec l'actine.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
59
(1)

Stabilise les filaments d'actine; peut affecter indirectement les modifications du cytosquelette médiées par la villine.

Phalloidin

17466-45-4sc-202763
1 mg
$229.00
33
(1)

Se lie aux filaments d'actine et les stabilise; pourrait avoir un impact sur l'activité de liaison à l'actine de la villine.

CK-869

388592-44-7sc-507274
5 mg
$160.00
(0)

Inhibe la polymérisation de l'actine en liant les monomères d'actine; affecte la fonction de la villine.

Latrunculin B

76343-94-7sc-203318
1 mg
$229.00
29
(1)

Semblable à la latrunculine A, perturbe la polymérisation de l'actine; affecte les interactions entre la villine et l'actine.

Swinholide A, Theonella swinhoei

95927-67-6sc-205914
10 µg
$135.00
(0)

Perturbe la dynamique de l'actine; peut influencer indirectement les changements du cytosquelette induits par la villine.