V1RD12 Activateurs

La forskoline active directement l'adénylyl cyclase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMPc dans la cellule. L'AMPc élevée active la protéine kinase A (PKA), qui peut alors phosphoryler et donc activer le V1RD12, en supposant que le V1RD12 soit un substrat de la PKA.

Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC). La PKC peut phosphoryler le V1RD12 s'il fait partie de ses substrats, ce qui entraîne l'activation de la protéine.

L'ionomycine augmente la concentration de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes de la calmoduline. Ces kinases peuvent alors phosphoryler V1RD12, ce qui conduit à son activation si V1RD12 est régulé par la phosphorylation dépendante du calcium et de la calmoduline.

La capsaïcine active les récepteurs TRPV1, ce qui entraîne une augmentation des niveaux de calcium intracellulaire. Cette augmentation du calcium peut activer des kinases dépendantes du calcium, qui peuvent phosphoryler et activer V1RD12 si V1RD12 est régulé par une signalisation dépendante du calcium.

La sérotonine se lie à ses récepteurs couplés aux protéines G, ce qui peut entraîner une augmentation de l'AMPc par l'activation de l'adénylyl cyclase ou une augmentation des niveaux de calcium intracellulaire. Ces seconds messagers peuvent activer des kinases qui phosphorylent le V1RD12, ce qui conduit à son activation si le V1RD12 est une cible de ces kinases.

Le glutamate se lie à ses récepteurs à la surface des cellules, ce qui entraîne un afflux de calcium par l'intermédiaire des récepteurs NMDA ou l'activation de voies de signalisation intracellulaires impliquant la PKC ou la PKA. Si le V1RD12 est en aval de ces kinases, cette activation peut conduire à la phosphorylation et à l'activation du V1RD12.

L'adrénaline entre en contact avec les récepteurs adrénergiques, ce qui entraîne généralement une augmentation de l'AMPc par l'intermédiaire de l'adénylyl cyclase ou une activation de la PKC par la voie de la phospholipase C. L'une ou l'autre de ces voies peut conduire à une augmentation de l'AMPc. L'une ou l'autre de ces voies peut conduire à l'activation de V1RD12 par phosphorylation si V1RD12 est un substrat des kinases impliquées.

L'oligomycine A inhibe l'ATP synthase, ce qui peut entraîner une augmentation des concentrations intracellulaires d'ATP. L'ATP est nécessaire à l'activité des kinases et, par conséquent, des niveaux élevés d'ATP peuvent augmenter la phosphorylation des protéines par les kinases. Si V1RD12 est un substrat de toute kinase activée dans ce contexte, l'oligomycine A peut conduire à l'activation de V1RD12.

La Brefeldine A perturbe le transport des protéines et peut entraîner l'accumulation de protéines dans le cytosol. Cette accumulation pourrait renforcer l'interaction entre les kinases et leurs substrats. Si le V1RD12 est localisé dans le cytosol et constitue un substrat pour ces kinases, la Brefeldine A pourrait favoriser la phosphorylation et l'activation du V1RD12.

L'histamine interagit avec ses récepteurs couplés aux protéines G, ce qui peut entraîner une augmentation du calcium intracellulaire et de l'AMPc. Ces seconds messagers activent diverses kinases, qui pourraient phosphoryler et activer V1RD12 s'il s'agit d'un substrat de kinase.