USP38 Activateurs

Les activateurs USP38 courants comprennent, sans s'y limiter, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le bortézomib CAS 179324-69-7, le carfilzomib CAS 868540-17-4, l'inhibiteur Stat3 III, WP1066 CAS 857064-38-1 et le NSC697923 CAS 343351-67-7.

L'USP38, ou Ubiquitin-Specific Protease 38, est un membre de la famille des protéases spécifiques de l'ubiquitine, enzymes codées par le gène USP38 chez l'homme. Cette enzyme joue un rôle essentiel dans le système ubiquitine-protéasome, une voie cellulaire vitale responsable de la dégradation et du recyclage des protéines. Le système ubiquitine-protéasome maintient l'homéostasie cellulaire en régulant les niveaux de protéines, contrôlant ainsi de nombreux processus cellulaires tels que la progression du cycle cellulaire, la réparation de l'ADN et la transduction des signaux.

En tant qu'enzyme de désubiquitination (DUB), l'USP38 élimine spécifiquement les molécules d'ubiquitine des protéines cibles. L'ubiquitination, qui consiste à attacher l'ubiquitine à une protéine, marque généralement la protéine pour qu'elle soit dégradée par le protéasome. Cependant, la désubiquitination par l'USP38 inverse ce processus, sauvant ainsi les protéines de la dégradation. Cette action de l'USP38 est cruciale pour réguler la stabilité et la fonction de ses protéines cibles, influençant ainsi diverses voies cellulaires.L'USP38 est impliquée dans de multiples processus cellulaires, y compris les réponses au stress, la signalisation immunitaire et l'apoptose. Son activité peut avoir un impact sur la régulation de voies de signalisation clés, contribuant ainsi à l'ajustement des réponses cellulaires aux stimuli externes et aux signaux internes. En raison de son rôle dans ces voies critiques, le dérèglement de l'USP38 a été impliqué dans diverses maladies, notamment le cancer, les troubles neurodégénératifs et les affections liées à l'immunité.