USP10 Activateurs

Les activateurs USP10 courants comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, l'époxomicine CAS 134381-21-8, l'inhibiteur de l'ubiquitine E1, PYR-41 CAS 418805-02-4, l'IU1 CAS 314245-33-5 et le sel de diphosphate de chloroquine CAS 50-63-5.

Les activateurs de l'USP10 consistent en une gamme variée de composés qui influencent indirectement l'activité de l'USP10 par le biais de leurs effets sur la protéostase cellulaire et les voies de signalisation. Ces activateurs agissent principalement en modulant le système ubiquitine-protéasome (UPS) et les voies autophagie-lysosome, qui sont étroitement liées à la fonction des enzymes de désubiquitinisation telles que l'USP10. Des composés tels que le MG132, le bortézomib, l'époxomicine et la lactacystine sont des inhibiteurs du protéasome. Ils entraînent une accumulation de protéines ubiquitinées dans la cellule, augmentant ainsi potentiellement la demande fonctionnelle des enzymes de déubiquitination, y compris l'USP10. Cette accumulation peut indirectement renforcer l'activité de l'USP10, car elle peut être nécessaire pour traiter la charge accrue de substrats ubiquitinés.

En outre, d'autres composés tels que PYR-41, qui inhibe les enzymes activant l'ubiquitine, et IU1, un inhibiteur de USP14, peuvent modifier la dynamique de l'ubiquitination et de la désubiquitination au sein de la cellule. Ces altérations peuvent créer un environnement cellulaire dans lequel le rôle de l'USP10 dans le maintien de la stabilité des protéines et la régulation de leur renouvellement devient plus prononcé. En outre, des agents comme la chloroquine et la 3-méthyladénine (3-MA), qui affectent respectivement la fonction lysosomale et l'autophagie, contribuent également à la modulation des voies de dégradation des protéines.