Inhibiteurs Trypsin-1

Les inhibiteurs courants de la trypsine-1 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le mésylate de nafamostat CAS 82956-11-4, le mésylate de gabexate CAS 56974-61-9, le mésylate de camostat CAS 59721-29-8 et l'aprotinine CAS 9087-70-1.

Les inhibiteurs chimiques de la Trypsine-1 comprennent une variété de composés qui parviennent à l'inhibition par différents mécanismes d'action, tous ayant pour objectif commun d'empêcher l'activité protéasique de la Trypsine-1. La benzamidine et le nafamostat sont des inhibiteurs directs qui se lient au site actif de la Trypsine-1. La benzamidine y parvient en imitant la structure des substrats sur lesquels la trypsine-1 agit habituellement, occupant ainsi le site actif et empêchant l'accès au substrat. Le nafamostat, quant à lui, forme un complexe stable avec la trypsine-1, ce qui entraîne un blocage de l'activité enzymatique qui est cruciale pour l'interaction avec le substrat et le clivage ultérieur. Le gabexate et le camostat, dont l'approche est similaire, se lient également au site actif de la trypsine-1. Le gabexate empêche l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les substrats - une étape clé dans la fonction de la protéase - tandis que le camostat entrave la capacité de l'enzyme à interagir avec ses substrats naturels, inhibant ainsi sa fonction.

La leupeptine et l'antipaïne engagent la Trypsine-1 en se liant de manière réversible à son site actif, ce qui bloque l'action protéolytique intrinsèque au rôle de la Trypsine-1 dans la digestion des protéines. L'aprotinine, un autre inhibiteur polypeptidique, se lie aux protéases à sérine, dont la Trypsine-1, ce qui entraîne un arrêt direct de l'activité protéolytique de l'enzyme. La chymostatine et le pefabloc SC sont des inhibiteurs irréversibles qui interagissent avec le site catalytique de la Trypsine-1, l'AEBSF et le pefabloc SC modifiant de manière covalente la sérine du site actif. Cette modification entraîne une inactivation permanente de la fonction enzymatique. L'argatroban, bien qu'il soit principalement un inhibiteur de la thrombine, se lie également au site actif de la trypsine-1 et est capable d'entraver son activité protéasique. Enfin, le SBTI (Soybean Trypsin Inhibitor) cible et se lie spécifiquement à la Trypsine-1, empêchant l'accès des substrats au site actif et inhibant ainsi le clivage des substrats. Chacun de ces produits chimiques agit par une voie distincte mais efficace pour inhiber l'activité protéolytique de la Trypsine-1, mettant en évidence les diverses stratégies chimiques qui peuvent être employées pour inhiber la fonction d'une protéine spécifique.