Inhibiteurs TMEM199

Les inhibiteurs courants de la TMEM199 comprennent, sans s'y limiter, la BAPTA/AM CAS 126150-97-8, la Thapsigargin CAS 67526-95-8, la Tunicamycine CAS 11089-65-9, la Brefeldine A CAS 20350-15-6 et la Monensine A CAS 17090-79-8.

La classe chimique connue sous le nom d'inhibiteurs de TMEM199 est constituée d'un groupe diversifié de composés qui modulent indirectement l'activité de TMEM199, une protéine associée à la régulation de la fonction de l'appareil de Golgi et de l'homéostasie calcique. Ces composés ne se lient pas directement à la protéine TMEM199, mais exercent leur influence en perturbant les processus intracellulaires et les voies de signalisation qui sont essentiels au bon fonctionnement de la protéine TMEM199. Il s'agit notamment de chélateurs du calcium, comme le BAPTA, qui séquestrent les ions calcium, ce qui a un impact sur les activités cellulaires dépendant du calcium. Les inhibiteurs de la pompe SERCA comme la thapsigargin augmentent la concentration de calcium cytosolique, ce qui pourrait interférer avec le rôle de la protéine dans la régulation du calcium.

D'autres membres de cette classe chimique comprennent des agents comme la tunicamycine et la Brefeldin A qui ciblent l'appareil de Golgi, où le TMEM199 est localisé, en inhibant la glycosylation de la protéine et en perturbant l'architecture de Golgi, respectivement. Des composés comme le Golgicide A et le Monensin sont plus spécifiques dans leur action sur la fonction de Golgi, qui est essentielle pour le trafic des protéines, y compris le TMEM199. Les perturbateurs du cytosquelette, tels que le nocodazole et la cytochalasine D, appartiennent également à ce groupe puisqu'ils pourraient affecter la localisation et la fonction du TMEM199 en modifiant le transport des vésicules à l'intérieur de la cellule. En outre, les composés qui modifient les voies de signalisation du calcium, tels que le 2-APB, le dantrolène et l'U-73122, peuvent perturber la signalisation intracellulaire que le TMEM199 peut réguler, tandis que l'inhibition par le ML-9 de la kinase de la chaîne légère de la myosine peut indirectement affecter la fonction du TMEM199 par le biais de changements dans la structure et la dynamique du cytosquelette.