Tensin3 Activateurs

La PMA active la protéine kinase C (PKC), qui est connue pour phosphoryler un large éventail de protéines cibles. Étant donné que la Tensine 3 est impliquée dans l'adhésion focale et la réorganisation du cytosquelette d'actine, la phosphorylation médiée par la PKC peut conduire à l'activation fonctionnelle de la Tensine 3 en renforçant son interaction avec d'autres protéines d'adhésion focale et en influençant la dynamique de l'actine.

La caliculine A est un puissant inhibiteur des protéines phosphatases 1 (PP1) et 2A (PP2A). L'inhibition de ces phosphatases peut entraîner une augmentation des niveaux de phosphorylation des protéines, dont la Tensine3. En empêchant la déphosphorylation, la caliculine A peut entraîner une activation soutenue de la Tensine3, favorisant son rôle dans l'organisation du cytosquelette.

Le LPA agit par l'intermédiaire de récepteurs couplés aux protéines G (RCPG) et peut activer la voie Rho/ROCK, qui est cruciale pour l'organisation du cytosquelette d'actine et la dynamique des adhérences focales. Comme la Tensine 3 est impliquée dans l'assemblage de l'adhésion focale, le LPA peut activer la Tensine 3 en favorisant son association avec les complexes d'adhésion focale et en influençant les réarrangements du cytosquelette.

L'insuline se lie à son récepteur, ce qui déclenche la phosphorylation du récepteur et l'activation subséquente de la voie de signalisation PI3K/Akt. Akt peut phosphoryler de multiples substrats impliqués dans la survie et la croissance des cellules, et cette voie peut faciliter l'activation de Tensin3 en favorisant son interaction avec d'autres protéines dans les complexes d'adhésion focale.

L'engagement de la fibronectine avec les récepteurs des intégrines active la kinase d'adhésion focale (FAK) et les kinases de la famille Src, qui sont impliquées dans la phosphorylation et la régulation des composants de l'adhésion focale. Par l'intermédiaire de ces kinases, la Tensine3 peut être activée pour jouer son rôle de liaison entre la matrice extracellulaire et le cytosquelette d'actine.

L'ionomycine est un ionophore calcique qui augmente les niveaux de calcium intracellulaire. Le calcium élevé peut activer la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK) et d'autres voies de signalisation sensibles au calcium qui pourraient conduire à l'activation de Tensin3 en favorisant sa participation aux réarrangements du cytosquelette et au renouvellement de l'adhésion focale.

Le peroxyde d'hydrogène sert de molécule de signalisation qui peut conduire à l'activation de diverses kinases par le biais de la réponse au stress oxydatif. Ces kinases peuvent phosphoryler et activer la Tensine3, la reliant ainsi à la réponse cellulaire au stress oxydatif et renforçant peut-être son rôle dans l'organisation des adhésions focales et du cytosquelette d'actine.

L'acide okadaïque est un inhibiteur des protéines phosphatases PP1 et PP2A, comme la caliculine A. En inhibant ces phosphatases, il peut entraîner une augmentation de la phosphorylation de la Tensine3, favorisant ainsi son activation et sa fonction dans l'adhésion focale et l'organisation du cytosquelette.

La thrombine est une sérine protéase qui peut activer les récepteurs activés par la protéase (PAR), ce qui entraîne une signalisation GPCR. Cette signalisation peut ensuite activer la voie Rho/ROCK, qui est impliquée dans la dynamique du cytosquelette. La tensine 3, qui fait partie du complexe d'adhésion focale, peut être activée par les changements induits.