Inhibiteurs SULT1B1

Les inhibiteurs courants de SULT1B1 comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, l'acide méfénamique CAS 61-68-7, l'acide salicylique CAS 69-72-7, la DHEA CAS 53-43-0 et la naringénine CAS 480-41-1.

Les inhibiteurs de la SULT1B1 agissent principalement en se liant au site actif de l'enzyme SULT1B1, empêchant ainsi son activité normale de sulfatation. Des composés comme la quercétine, un flavonoïde naturel, peuvent entrer en compétition avec des substrats sur le site de liaison de diverses sulfotransférases, y compris la SULT1B1. De même, les AINS, dont l'acide méfénamique, le naproxène et l'indométhacine, ont montré des tendances inhibitrices vis-à-vis de certaines enzymes sulfotransférases. Ils agissent en imitant le substrat et en occupant ainsi le site actif de l'enzyme.

En outre, des composés tels que l'acide salicylique et le bisphénol A peuvent interférer avec les processus de sulfatation, influençant ainsi l'activité de la SULT1B1. Des composés naturels comme la naringénine et des composés endogènes comme la DHEA (déhydroépiandrostérone) exercent leurs effets inhibiteurs en se liant de manière compétitive aux sites actifs de certaines SULT. D'autres inhibiteurs notables sont le tamoxifène et la daunorubicine qui, bien qu'ils ne soient pas des inhibiteurs primaires des SULT, peuvent avoir des effets inhibiteurs sur certains membres de la sulfotransférase. L'estradiol, une hormone stéroïde endogène, peut également entraver certaines SULT en entrant en compétition pour le site actif.