Inhibiteurs Strumpellin

Les inhibiteurs courants de la strumpelline comprennent, entre autres, le lithium CAS 7439-93-2, le SB-216763 CAS 280744-09-4, la Brefeldine A CAS 20350-15-6, la Wiskostatine CAS 1223397-11-2 et le CK 666 CAS 442633-00-3.

Les inhibiteurs de la strumpelline en tant que classe chimique ne sont pas établis en raison de l'absence d'agents spécifiques qui inhibent directement la protéine de la strumpelline. Cependant, la recherche sur le complexe WASH et ses protéines associées a permis d'identifier plusieurs voies cellulaires que la strumpelline pourrait influencer. Cette découverte a guidé l'identification de composés qui modulent ces voies. Les composés qui affectent la signalisation Wnt, l'activité GSK-3 et la fonction ARF peuvent modifier l'environnement réglementaire du complexe WASH, ce qui peut à son tour influencer indirectement l'activité de la strumpelline. En outre, les composés qui modulent la dynamique de l'actine et le trafic vésiculaire, tels que les inhibiteurs du complexe Arp2/3, les inhibiteurs de CDC42 et les inhibiteurs de la dynamine, sont également des candidats pour modifier le contexte fonctionnel de la Strumpelline au sein de la cellule.

Les composés énumérés ci-dessus ciblent divers aspects de la signalisation cellulaire et de l'organisation structurelle, ce qui a un impact sur les voies que le complexe WASH, et donc la strumpelline, peut réguler ou dont il peut faire partie. La modulation de ces voies et processus par ces composés permet d'influencer indirectement l'activité de la strumpelline. L'inhibition de la GSK-3 par des composés comme le SB216763 ou le chlorure de lithium, par exemple, peut déréguler les processus en aval de la signalisation Wnt qui sont pertinents pour la fonction du complexe WASH. En outre, le cytosquelette d'actine, essentiel pour la forme cellulaire et les événements de trafic, peut être affecté par des composés tels que le CK-666 ou la Blebbistatin, qui ciblent les protéines contrôlant la formation des filaments d'actine et la myosine II, respectivement. Cette approche indirecte permet de moduler l'activité de la strumpelline sans cibler directement la protéine elle-même.