SRRM5 Activateurs

Les activateurs SRRM5 courants comprennent, entre autres, l'A23187 CAS 52665-69-7, le PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'acide okadaïque CAS 78111-17-8 et la caliculine A CAS 101932-71-2.

Les activateurs chimiques de SRRM5 utilisent divers mécanismes pour influencer l'état de phosphorylation et l'activité de cette protéine. L'ionophore calcique A23187 et l'ionomycine agissent en augmentant la concentration intracellulaire d'ions calcium, un messager secondaire clé dans la signalisation cellulaire. Les niveaux élevés de calcium peuvent activer les protéines kinases dépendantes du calcium, qui sont connues pour phosphoryler SRRM5, modulant ainsi son activité. De même, la thapsigargin, en inhibant la pompe SERCA, entraîne une augmentation des niveaux de calcium cytosolique, ce qui se traduit à nouveau par l'activation des kinases qui ciblent SRRM5. En revanche, la forskoline et le Dibutyryl cAMP agissent en augmentant l'AMPc intracellulaire, qui à son tour active la protéine kinase A (PKA). La PKA phosphoryle directement le SRRM5, ce qui entraîne des modifications de sa conformation et de sa fonction.

Des composés tels que le Phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et le 4-Phorbol 12,13-didécanoate activent la protéine kinase C (PKC). Cette kinase phosphoryle les résidus sérine et thréonine du SRRM5, influençant ainsi son état d'activation. L'inhibition des protéines phosphatases joue également un rôle crucial; l'acide okadaïque et la caliculine A inhibent les protéines phosphatases 1 et 2A, qui déphosphorylent normalement les protéines. L'inhibition de ces phosphatases empêche la déphosphorylation de SRRM5, ce qui maintient son état actif phosphorylé. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress, qui peuvent phosphoryler et activer le SRRM5. Enfin, l'inhibition de la calcineurine par la cyclosporine A maintient indirectement la phosphorylation du SRRM5 en empêchant la déphosphorylation des protéines dans la voie de la calcineurine. Chacun de ces produits chimiques, grâce à son mode d'action unique, converge vers un objectif commun, à savoir la modulation de l'état de phosphorylation et de l'activité du SRRM5.