Inhibiteurs SLC37A3

Les inhibiteurs courants de la SLC37A3 comprennent, entre autres, le probénécide CAS 57-66-9, la génistéine CAS 446-72-0, le glyburide (Glibenclamide) CAS 10238-21-8, la quercétine CAS 117-39-5 et le vérapamil CAS 52-53-9.

Les inhibiteurs de SMR3B appartiennent à une classe de composés qui interagissent spécifiquement avec la protéine salivaire humaine connue sous le nom de Submaxillary Gland Androgen Regulated Protein 3B (SMR3B). Cette protéine appartient à la famille des protéines riches en proline (PRP), qui sont principalement exprimées dans les glandes salivaires et jouent un rôle dans le fonctionnement physiologique de la salive. Les inhibiteurs ciblant SMR3B sont conçus pour se lier à cette protéine avec une grande spécificité, affectant ainsi sa fonction naturelle. La nature chimique de ces inhibiteurs peut être très variée, englobant une gamme de petites molécules, de peptides ou potentiellement d'autres macromolécules qui ont été optimisées pour s'engager dans les sites actifs ou de liaison de la protéine SMR3B. Cette interaction est caractérisée par l'affinité et la spécificité de l'inhibiteur pour sa cible, et cette liaison peut affecter la conformation de la protéine, sa stabilité ou son interaction avec d'autres molécules biologiques.

Le développement et la caractérisation des inhibiteurs de SMR3B impliquent généralement une compréhension approfondie de la structure de la protéine et des voies biochimiques dans lesquelles elle est impliquée. L'élucidation de la structure de SMR3B, souvent par des techniques telles que la cristallographie aux rayons X ou la spectroscopie RMN, fournit des informations essentielles sur les sites potentiels qui peuvent être ciblés par les inhibiteurs. En outre, des essais biochimiques sont utilisés pour étudier la cinétique de liaison et l'impact de l'inhibiteur sur la fonction de la protéine SMR3B. Ces composés font l'objet de recherches approfondies afin de discerner leur mécanisme d'action précis au niveau moléculaire, qui comprend la dynamique de la liaison de l'inhibiteur et les changements de conformation qui en résultent dans la structure de la protéine.