Inhibiteurs SLC25A36

Les inhibiteurs courants de la SLC25A36 comprennent, entre autres, l'acide bongkrékique CAS 11076-19-0, le Glyburide (Glibenclamide) CAS 10238-21-8, la décylubiquinone CAS 55486-00-5, la 2-Thenoyltrifluoroacétone CAS 326-91-0 et l'Antimycine A CAS 1397-94-0.

Les inhibiteurs chimiques de la SLC25A36 peuvent perturber efficacement sa fonction en ciblant divers aspects du métabolisme mitochondrial et du transport de l'ATP. L'acide bongkrékique et l'atractyloside sont de puissants inhibiteurs de l'adénine nucléotide translocase (ANT), qui est essentielle pour l'échange d'ATP et d'ADP à travers la membrane mitochondriale, un processus dans lequel la SLC25A36 est directement impliquée. Ces inhibiteurs se lient à l'ANT et entravent ses changements de conformation, empêchant ainsi la fonction normale de la SLC25A36 dans le transport de l'ATP. Le carboxyatractyloside joue un rôle similaire, en bloquant l'ANT dans un état inopérant qui, à son tour, inhibe l'action de la SLC25A36. Le glibenclamide, en inhibant les canaux potassiques sensibles à l'ATP, modifie le potentiel de la membrane mitochondriale et perturbe le gradient électrochimique nécessaire à la SLC25A36 pour assurer ses fonctions de transport.

La décylubiquinone, en imitant le coenzyme Q, perturbe la chaîne de transport d'électrons, réduisant ainsi le gradient de protons nécessaire à l'activité de la SLC25A36. Le TTFA et le Malonate, qui agissent tous deux sur différents complexes de la chaîne de transport d'électrons, réduisent l'efficacité du transport d'électrons et la formation du gradient de protons, ce qui est crucial pour le fonctionnement de SLC25A36. L'antimycine A et la roténone, en se liant au complexe III et en inhibant le complexe I respectivement, empêchent la création d'un gradient de protons utilisé par SLC25A36 pour faciliter l'échange ATP/ADP. L'oligomycine inhibe directement l'ATP synthase, entraînant une réduction de la synthèse et de la disponibilité de l'ATP, ce qui inhibe indirectement les capacités de transport de la SLC25A36 en raison d'un manque de substrat. Le FCCP dissipe le gradient de protons en découplant la phosphorylation oxydative, ce qui rend la SLC25A36 incapable de transporter efficacement l'ATP en raison de la perte de sa force motrice. Enfin, la pyrithione de zinc inhibe la chaîne respiratoire, ce qui entraîne une diminution de la force motrice des protons et des niveaux d'ATP, d'où l'inhibition fonctionnelle de la SLC25A36 dans le cycle de transport de l'ATP.