Inhibiteurs SIL1

Les inhibiteurs SIL1 courants comprennent, entre autres, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la brefeldine A CAS 20350-15-6, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et l'eeyarestatine I CAS 412960-54-4.

Les inhibiteurs de SIL1 englobent une classe de produits chimiques qui modulent l'activité de SIL1, une cochaperone impliquée dans le repliement des protéines dans le réticulum endoplasmique (RE). Ces inhibiteurs, plutôt que de cibler directement SIL1, agissent sur divers composants de la réponse au stress du RE et sur les voies de l'homéostasie protéique. Par exemple, la tunicamycine et la thapsigargin sont des inducteurs de stress ER bien documentés, qui affectent le paysage plus large des chaperons ER et influencent indirectement les activités de SIL1.

Une autre stratégie consiste à utiliser des composés tels que le DTT, qui rompt les liaisons disulfures, ce qui entraîne un mauvais repliement des protéines dans le RE. Étant donné que SIL1 aide BiP à gérer le repliement des protéines, une augmentation des protéines mal repliées peut implicitement affecter la fonction de SIL1. De même, des substances chimiques comme le MG132 et l'eeyarestatin I ont un impact sur les processus de dégradation des protéines, ce qui souligne encore le rôle de l'homéostasie des protéines dans la régulation des actions de SIL1. D'autres composés, comme le 4-PBA et le guanabenz, visent à réduire le stress du RE, ce qui pourrait moduler indirectement l'activité de cochaperone de SIL1.