Inhibiteurs Sialyltransferase 7A

Les inhibiteurs courants de la sialyltransférase 7A comprennent, sans s'y limiter, le fluorure de sodium CAS 7681-49-4, la N-Boc-pipérazine CAS 57260-71-6, la déoxynojirimycine CAS 19130-96-2, la Brefeldine A CAS 20350-15-6 et la Swainsonine CAS 72741-87-8.

Les inhibiteurs de la sialyltransférase 7A constituent un groupe diversifié de composés qui interfèrent avec l'activité de l'enzyme par le biais de divers mécanismes. Ces mécanismes vont de la compétition directe avec les substrats donneurs naturels d'acide sialique à la modification de l'environnement optimal de l'enzyme pour son activité. Par exemple, les analogues de l'acide sialique tels que le 3F(ax)-Neu5Ac, le 3F-α-DANA, le 3Fax-Neu5Ac-CMP et le 3'-F-NMe-α-Neu5Ac-CMP imitent les substrats naturels des sialyltransférases. Ces molécules peuvent se lier au site actif de l'enzyme, réduisant ainsi sa capacité à transférer l'acide sialique aux glycoprotéines ou aux glycolipides, ce qui constitue une étape critique de la glycosylation de la surface cellulaire.

Au niveau cellulaire, l'activité et la localisation de la sialyltransférase 7A sont liées au bon fonctionnement de l'appareil de Golgi. Les composés qui perturbent la structure du Golgi, comme la Brefeldine A, ou qui modifient le traitement des glycoprotéines, comme la Swainsonine, la Castanospermine, la Deoxynojirimycine, la Kifunensine et la Monensine, peuvent indirectement inhiber la sialyltransférase 7A. Ces inhibiteurs peuvent conduire à des glycoprotéines mal traitées en agissant sur diverses enzymes impliquées dans l'élagage et la maturation des glycanes, ce qui pourrait à son tour réduire l'efficacité de la sialyltransférase 7A. En outre, la modification du pH et de l'équilibre ionique du Golgi par des composés tels que le Monensin peut avoir un impact sur l'activité catalytique de l'enzyme.