SIAH-1 Activateurs

Les activateurs courants du SIAH-1 comprennent, entre autres, le (méta)arsénite de sodium CAS 7784-46-5, la 7,8-Dihydroxyflavone CAS 38183-03-8 et le Dibenzoylméthane CAS 120-46-7.

Les activateurs SIAH-1 (Seven In Absentia Homolog 1) sont des composés qui stimulent l'activité de la protéine SIAH-1, un membre de la famille SIAH des E3 ubiquitine ligases. Cette famille porte le nom du gène seven in absentia (sina) de la drosophile, qui joue un rôle essentiel dans le développement de la cellule photoréceptrice R7 de la mouche. La protéine humaine SIAH-1 présente des similitudes structurelles et fonctionnelles avec son homologue drosophile. Structurellement, SIAH-1 se caractérise par la présence d'un domaine RING (Really Interesting New Gene) en N-terminal, de deux motifs en doigt de zinc et d'un domaine de liaison au substrat en C-terminal. Le domaine RING est crucial pour son activité de ligase E3, car il facilite le transfert de l'ubiquitine d'une enzyme de conjugaison de l'ubiquitine E2 à une protéine substrat.La fonction principale de SIAH-1 est de marquer des protéines spécifiques pour la dégradation via le système ubiquitine-protéasome. Lorsqu'il est activé, le SIAH-1 se lie à ses protéines cibles et y ajoute des molécules d'ubiquitine, les marquant ainsi pour qu'elles soient détruites par le protéasome. Ce processus garantit l'élimination en temps voulu des protéines endommagées, mal repliées ou devenues inutiles, ce qui permet de maintenir l'homéostasie cellulaire. En outre, SIAH-1 a été impliqué dans divers processus cellulaires, notamment l'apoptose, l'hypoxie et la réponse aux lésions de l'ADN. La régulation de l'activité du SIAH-1 est multiforme et implique des modifications post-traductionnelles, des interactions protéine-protéine et des mécanismes de rétroaction. Les activateurs de SIAH-1, en augmentant l'activité de cette E3 ligase, peuvent influencer ces processus cellulaires en modulant la dégradation des protéines cibles.