Inhibiteurs SerpinB1b

Les inhibiteurs courants de la SerpinB1b comprennent, entre autres, la Chymostatine CAS 9076-44-2, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'E-64 CAS 66701-25-5 et le Phosphoramidon CAS 119942-99-3.

Les inhibiteurs chimiques de la SerpinB1b comprennent une variété d'inhibiteurs de protéase qui ciblent différentes classes de protéases et inhibent ainsi l'activité de la SerpinB1b. La chymostatine, Antipain, la leupeptine et l'AEBSF sont tous des inhibiteurs qui ciblent directement la famille des sérines protéases. La chymostatine se lie à la boucle centrale réactive de la SerpinB1b, qui est essentielle pour son interaction avec les protéases cibles, empêchant ainsi la SerpinB1b d'exercer sa fonction inhibitrice. Antipain inhibe également les protéases à sérine et perturbe la fonction protéolytique de SerpinB1b en interférant avec son activité inhibitrice des protéases. De même, l'inhibition des protéases à sérine et à cystéine par la leupeptine empêche la SerpinB1b de fonctionner normalement, car son activité dépend de l'inhibition de ces protéases. L'AEBSF modifie la structure ou le site actif de la SerpinB1b, perturbant ainsi sa capacité à se lier efficacement aux protéases cibles.

L'inhibition de la SerpinB1b est également obtenue en modifiant l'environnement des protéases à l'intérieur de la cellule par l'utilisation d'inhibiteurs tels que l'E-64, la Pepstatine A, la Phosphoramidon et la Bestatine. L'E-64 agit sur les protéases à cystéine, ce qui affecte indirectement l'activité de la SerpinB1b en modifiant le paysage des protéases que la SerpinB1b est censée réguler. La pepstatine A, en inhibant les aspartyl-protéases, modifie l'équilibre des protéases dans la cellule et perturbe les fonctions régulatrices de la SerpinB1b. L'activité des métalloprotéases, dont la fonction normale de la SerpinB1b peut dépendre, est inhibée par la Phosphoramidon, ce qui entraîne une inhibition de l'activité de la SerpinB1b. La Bestatine, un inhibiteur d'aminopeptidase, perturbe l'équilibre des acides aminés, ce qui peut indirectement inhiber l'activité de la SerpinB1b. Le gabexate mesylate, un autre inhibiteur de protéase à sérine, bloque le site actif de la SerpinB1b, empêchant son interaction normale avec les protéases cibles. La calpeptine et la lactacystine inhibent respectivement la calpaïne et le protéasome. L'inhibition de ces systèmes protéolytiques peut affecter le rôle régulateur de la SerpinB1b, soit en perturbant les systèmes protéolytiques dont fait partie la SerpinB1b, soit en conduisant à une accumulation de protéines qui peuvent inhiber la voie de dégradation de la SerpinB1b. Par ces mécanismes, chaque substance chimique contribue à l'inhibition de la fonction régulatrice des protéases de SerpinB1b.