Selenoprotein O Activateurs

Les activateurs courants de la sélénoprotéine O comprennent, sans s'y limiter, la séléno-L-cystine CAS 29621-88-3, le diséléniure de diphényle CAS 1666-13-3, l'ebselen CAS 60940-34-3, la L-sélénométhionine CAS 3211-76-5 et le sélénite de sodium CAS 10102-18-8.

Les activateurs de la sélénoprotéine O sont un ensemble de composés chimiques qui améliorent directement ou indirectement l'activité fonctionnelle de la sélénoprotéine O par la modulation de la biodisponibilité du sélénium et des conditions redox cellulaires. La sélénocystéine, l'acide aminé pivot de la sélénoprotéine O, est fournie par des composés tels que la sélénocystéine et la sélénométhionine, qui apportent du sélénium sous une forme biodisponible pour la synthèse des protéines. Cette dernière, en tant que source alimentaire de sélénium, peut être incorporée de manière non spécifique à la place de la méthionine, ce qui renforce indirectement l'activité de la sélénoprotéine O. Les donneurs de sélénium inorganiques comme le sélénite de sodium et le sélénate de sodium sont métabolisés dans les cellules, contribuant à la synthèse de la sélénocystéine, tandis que le diséléniure de diphényle et l'Ebselen augmentent le pool de sélénium cellulaire, l'Ebselen imitant l'activité de la glutathion peroxydase et renforçant la fonction antioxydante de la sélénoprotéine O.

En outre, l'acide méthylséléninique, par sa conversion en méthylsélénol, favorise la synthèse des sélénoprotéines, et des composés comme l'oxyde de phénylarsine, à des concentrations sub-inhibitrices, peuvent augmenter la capacité de repliement oxydatif dans le réticulum endoplasmique, facilitant ainsi le repliement et l'activité corrects de la sélénoprotéine O. L'hydroperoxyde de tert-butyle, en induisant un stress oxydatif, peut paradoxalement augmenter la régulation des sélénoprotéines antioxydantes, renforçant ainsi la fonction de la sélénoprotéine O. Le séléniure d'hydrogène est utilisé dans la synthèse du sélénophosphate, un donneur de sélénocystéine-ARNt[Ser]Sec, essentiel à la synthèse et à l'activité de la sélénoprotéine O. Le β-Mercaptoéthanol contribue à un environnement réducteur qui maintient les résidus de cystéine dans leur état réduit, contribuant ainsi au bon repliement de la sélénoprotéine O. Enfin, le nifuroxazide, en inhibant les facteurs de transcription STAT, pourrait indirectement influencer l'activité fonctionnelle de la sélénoprotéine O en modifiant l'équilibre redox et la dynamique de repliement des protéines dans la cellule.