RGL3 Activateurs

Les activateurs RGL3 courants comprennent, entre autres, le PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, la 5-Azacytidine CAS 320-67-2, l'Ionomycine CAS 56092-82-1 et le Chlorhydrate d'Isoprotérénol CAS 51-30-9.

RGL3 agit par le biais de diverses voies biochimiques pour moduler son activité. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et le phorbol 12,13-dibutyrate (PDBu) sont tous deux des activateurs de la protéine kinase C (PKC). Une fois activée, la PKC peut phosphoryler RGL3, une modification qui altère la fonction de RGL3, en l'intégrant dans les voies de signalisation des phospholipides. La forskoline, en stimulant l'adénylyl cyclase, augmente la production d'AMPc, qui peut activer la protéine kinase A (PKA). La PKA, à son tour, peut phosphoryler RGL3, participant ainsi aux mécanismes de signalisation dépendant de l'AMPc. De même, l'isoprotérénol, par l'intermédiaire des récepteurs bêta-adrénergiques, peut augmenter les niveaux d'AMPc, entraînant l'activation de la PKA, qui phosphoryle alors RGL3, ce qui illustre encore la polyvalence des voies médiées par l'AMPc dans la régulation de RGL3.

L'Ionomycine, en tant qu'ionophore calcique, augmente les niveaux de calcium intracellulaire, activant potentiellement les kinases dépendantes de la calmoduline qui peuvent phosphoryler RGL3. Ceci place RGL3 dans le contexte plus large des voies de signalisation du calcium. Le facteur de croissance épidermique (EGF) engage son récepteur, déclenchant une cascade de phosphorylation capable d'incorporer RGL3 dans les réseaux de signalisation de la croissance cellulaire. L'anisomycine, un médiateur de la réponse au stress, active les protéines kinases activées par le stress (SAPK) qui pourraient phosphoryler RGL3, reflétant le rôle de la protéine dans les réponses cellulaires au stress. Le peroxyde d'hydrogène, par la modulation de l'activité tyrosine kinase, peut intégrer RGL3 dans les voies de signalisation redox par le biais d'événements de phosphorylation. Enfin, la S-Nitroso-N-acetylpenicillamine (SNAP) libère de l'oxyde nitrique qui active la guanylyl cyclase, augmentant les niveaux de GMPc, ce qui peut conduire à l'activation de kinases qui phosphorylent RGL3. Ceci illustre l'influence de la signalisation de l'oxyde nitrique sur la régulation de l'activité de RGL3.