Inhibiteurs Rbx2

Les inhibiteurs courants de Rbx2 comprennent, sans s'y limiter, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le bortézomib CAS 179324-69-7, le MLN 4924 CAS 905579-51-3, la lactacystine CAS 133343-34-7 et le PR 619 CAS 2645-32-1.

Les inhibiteurs de Rbx2, tels que décrits, englobent une gamme de produits chimiques qui modulent la voie ubiquitine-protéasome ou des processus connexes, étant donné l'association de Rbx2 avec les ligases Cullin-RING. Parmi ces produits chimiques, le MG-132 et la Lactacystine entravent directement la capacité du protéasome à dégrader les protéines ubiquitinées. Cette action inhibitrice peut influencer les processus de dégradation dans lesquels Rbx2 joue un rôle. De même, le bortézomib, le marizomib et le carfilzomib sont spécifiques de différentes activités protéasomiques, ce qui garantit l'accumulation de protéines polyubiquitinées dans la cellule.

Une autre classe de molécules, comme le MLN4924, se concentre sur l'enzyme activatrice NEDD8, affectant indirectement l'activité de la culline-RING ligase et, par extension, la fonction de Rbx2. Les enzymes de désubiquitinisation, qui éliminent l'ubiquitine des substrats ou modifient les chaînes d'ubiquitine, sont ciblées par des produits chimiques tels que l'aldéhyde d'ubiquitine et le PR-619. L'inhibition de ces enzymes peut modifier le schéma d'ubiquitination dans la cellule et affecter les processus médiés par Rbx2. En outre, l'inhibiteur de RPN13, en particulier RA190, cible la déubiquitinase associée au protéasome, ce qui a un impact sur le processus de dégradation protéasomique. Enfin, des composés naturels comme la Withaferin A et le Celastrol peuvent inhiber l'activité de type chymotrypsine du protéasome, affectant à nouveau la dégradation des protéines et l'activité de Rbx2.