RBM33 Activateurs

Les activateurs courants de la protéine RBM33 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, la 8-bromoadénosine 3',5'-cyclique monophosphate CAS 76939-46-3, l'ionomycine CAS 56092-82-1 et l'acide okadaïque CAS 78111-17-8.

Les activateurs de la RBM33 comprennent une gamme variée de composés chimiques qui favorisent indirectement l'activité fonctionnelle de la RBM33 par le biais de voies de signalisation et de mécanismes cellulaires distincts. La forskoline, en activant l'adénylate cyclase et en augmentant les niveaux d'AMPc, conduit à l'activation de la PKA, qui peut phosphoryler et donc renforcer l'activité de la RBM33 dans le traitement de l'ARN. De même, le 8-Br-cAMP, un analogue de l'AMPc, engage directement la PKA, ce qui peut entraîner une augmentation de la phosphorylation et de l'activation de RBM33. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) et la bryostatine 1, en tant qu'activateurs de la PKC, contribuent à la phosphorylation et donc à l'amélioration potentielle des rôles de liaison et de traitement de l'ARN de la RBM33. L'Ionomycine et l'A23187, deux ionophores calciques, augmentent le calcium intracellulaire, ce qui peut activer les voies de signalisation dépendantes du calcium, influençant ainsi les interactions entre les spliceosomes de RBM33 et la liaison à l'ARN. La thapsigargin, en inhibant le SERCA, provoque une augmentation du calcium cytosolique, affectant potentiellement l'activité de RBM33 par des voies similaires médiées par le calcium. L'acide okadaïque et la caliculine A, en tant qu'inhibiteurs des protéines phosphatases PP1 et PP2A, maintiennent RBM33 dans un état phosphorylé, ce qui renforce vraisemblablement son activité fonctionnelle liée à l'épissage de l'ARN.

La spliceostatine A et la meayamycine B se lient au complexe du spliceosome et le modulent, ce qui pourrait entraîner la stabilisation de l'association de RBM33 avec les composants du spliceosome ou l'altération de son rôle dans la sélection du site d'épissage. Le jasplakinolide, par ses effets de stabilisation de l'actine, peut avoir un impact sur l'architecture nucléaire, affectant ainsi la distribution subnucléaire et la fonction de RBM33 dans l'épissage de l'ARN. Ces activateurs, qui affectent chacun différents aspects de la signalisation et de la structure cellulaires, renforcent collectivement l'activité fonctionnelle de RBM33 par des modifications post-traductionnelles, des interactions avec l'ARN ou une implication dans la dynamique des spliceosomes, sans qu'il soit nécessaire d'augmenter ses niveaux d'expression.