Inhibiteurs R-PE
Les inhibiteurs courants de la R-PE comprennent, entre autres, la phalloïdine CAS 17466-45-4, la cytochalasine D CAS 22144-77-0, la latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, le jasplakinolide CAS 102396-24-7 et le swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6.
Les inhibiteurs chimiques de la R-Phycoérythrine (R-PE) peuvent interférer avec sa fonction par différents modes d'action, principalement en ciblant le cadre cytosquelettique qui fait partie intégrante des activités cellulaires de la R-PE. La phalloïdine, par exemple, se lie aux filaments d'actine et les stabilise, entravant ainsi le réarrangement dynamique du cytosquelette sur lequel repose la R-PE. Cette stabilisation peut conduire à une inhibition fonctionnelle de la R-PE, car elle limite la capacité de la protéine à interagir avec les composants du cytosquelette nécessaires à ses activités normales. De même, la cytochalasine D et la latrunculine A ciblent toutes deux la polymérisation de l'actine, mais par des mécanismes différents. La cytochalasine D se lie aux extrémités barbelées des filaments d'actine, favorisant la dépolymérisation des filaments, tandis que la latrunculine A séquestre les monomères d'actine, empêchant leur polymérisation en filaments. De telles perturbations peuvent saper l'intégrité structurelle du réseau d'actine, entraînant une inhibition de la fonction de la R-PE en raison de la dépendance de la protéine à l'égard d'un cadre cytosquelettique stable pour ses opérations.
D'autres composés, tels que le jasplakinolide et le chondramide, affectent la R-PE par une stabilisation anormale de l'actine, ce qui peut bloquer le cytosquelette dans un état rigide, empêchant la flexibilité nécessaire à la R-PE. Le Swinholide A, quant à lui, sectionne les filaments d'actine et épuise ainsi directement le pool de monomères d'actine, ce qui entraîne une rupture du cytosquelette d'actine et l'inhibition de la fonction de la R-PE. D'autres inhibiteurs, comme la Tropolone et l'Emodine, affectent indirectement la R-PE en ciblant respectivement les enzymes associées à l'actine et les protéines kinases, qui sont cruciales pour la régulation du cytosquelette d'actine. La Tropolone se lie aux enzymes qui interagissent avec l'actine et les inhibe, modifiant ainsi la dynamique de l'actine, tandis que l'Emodine inhibe les kinases qui jouent un rôle dans les réarrangements du cytosquelette. En outre, la blebbistatine et le ML-7 inhibent les protéines impliquées dans les processus pilotés par l'actomyosine; la blebbistatine inhibe la myosine II et le ML-7 cible la kinase de la chaîne légère de la myosine, deux éléments essentiels pour les mécanismes contractiles qui influencent les fonctions cellulaires du R-PE. Enfin, le Y-27632 empêche le R-PE en inhibant la kinase ROCK, qui est impliquée dans la stabilité des filaments d'actine et la contraction cellulaire, ce qui montre l'importance de l'intégrité du cytosquelette pour la fonction du R-PE au sein de la cellule.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
La phalloïdine se lie aux filaments d'actine, les stabilise et empêche leur désassemblage, ce qui est crucial pour le maintien du cytosquelette. Comme la R-PE est associée au cytosquelette en raison de son rôle dans la structure cellulaire, la stabilisation des filaments d'actine par la phalloïdine entraîne une inhibition fonctionnelle de la R-PE en entravant la réorganisation dynamique du cytosquelette dont la R-PE a besoin pour sa fonction normale. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
La cytochalasine D perturbe la polymérisation de l'actine en se liant aux extrémités barbelées des filaments d'actine, ce qui entraîne la dépolymérisation de l'actine. La perturbation des filaments d'actine inhibe le bon fonctionnement de la R-PE, car la protéine dépend de l'intégrité du cytosquelette pour ses fonctions cellulaires. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
La latrunculine A se lie aux monomères d'actine, les séquestrant et empêchant ainsi leur polymérisation en filaments. Cette séquestration de l'actine inhibe la fonction de la R-PE en provoquant un effondrement de la structure du cytosquelette nécessaire à l'activité ou à la localisation de la protéine. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Le jasplakinolide favorise la nucléation des filaments d'actine et stabilise les filaments existants, ce qui entraîne une polymérisation anormale de l'actine. Cette stabilisation peut inhiber la fonction du R-PE en bloquant le cytosquelette d'actine dans un état trop rigide, empêchant les changements de conformation nécessaires sur lesquels le R-PE s'appuie pour jouer son rôle cellulaire. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Le swinholide A sectionne les filaments d'actine et coiffe les extrémités barbelées, ce qui entraîne une raréfaction des monomères d'actine et une dégradation subséquente du cytosquelette d'actine. En perturbant le réseau d'actine, le Swinholide A inhibe la fonction du R-PE car il interfère avec la dynamique du cytosquelette qui est essentielle au rôle du R-PE dans la cellule. | ||||||
Tropolone | 533-75-5 | sc-253808 sc-253808A | 1 g 5 g | $32.00 $109.00 | ||
Il a été démontré que la Tropolone se lie aux enzymes qui interagissent avec l'actine, comme les facteurs de dépolymérisation de l'actine, et qu'elle en inhibe la fonction. En inhibant ces enzymes, la Tropolone peut indirectement inhiber le R-PE en affectant la dynamique et la stabilité de l'actine, qui sont fondamentales pour la fonction du R-PE. | ||||||
Emodin | 518-82-1 | sc-202601 sc-202601A sc-202601B | 50 mg 250 mg 15 g | $103.00 $210.00 $6132.00 | 2 | |
L'émodine peut inhiber l'activité de certaines protéines kinases qui sont impliquées dans la régulation de la dynamique du cytosquelette d'actine. L'inhibition de ces kinases peut indirectement inhiber le R-PE en perturbant les voies de signalisation qui contrôlent les réarrangements du cytosquelette, qui à leur tour sont nécessaires au bon fonctionnement du R-PE dans la cellule. | ||||||
(±)-Blebbistatin | 674289-55-5 | sc-203532B sc-203532 sc-203532A sc-203532C sc-203532D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $179.00 $307.00 $455.00 $924.00 $1689.00 | 7 | |
La blebbistatine inhibe la myosine II, une protéine motrice qui interagit avec les filaments d'actine pour générer des forces contractiles au sein de la cellule. L'inhibition de la myosine II par la blebbistatine peut entraîner une inhibition fonctionnelle de la R-PE en empêchant les processus entraînés par l'actomyosine qui sont cruciaux pour le rôle de la R-PE dans la mécanique et la motilité cellulaires. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Y-27632 est un inhibiteur de la kinase ROCK, qui est impliquée dans la régulation du cytosquelette d'actine par la phosphorylation de diverses cibles en aval. L'inhibition de ROCK peut entraîner une diminution de la stabilité des filaments d'actine et de la contraction cellulaire, ce qui peut inhiber fonctionnellement le R-PE en perturbant la structure et la dynamique du cytosquelette nécessaires à sa fonction. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
Le ML-7 inhibe la kinase de la chaîne légère de la myosine (MLCK), qui est impliquée dans la phosphorylation de la chaîne légère de la myosine, une étape critique dans la contraction de l'actine et de la myosine. En inhibant la MLCK, la ML-7 peut indirectement inhiber la R-PE en altérant la fonction contractile du cytosquelette, affectant ainsi l'environnement mécanique dans lequel la R-PE opère. | ||||||