Inhibiteurs PRSS35

Les inhibiteurs courants de PRSS35 comprennent notamment le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, le mésylate de Gabexate CAS 56974-61-9, le mésylate de Nafamostat CAS 82956-11-4, le mésylate de Camostat CAS 59721-29-8 et le Sivelestat CAS 127373-66-4.

Les inhibiteurs chimiques de PRSS35 peuvent entraver la fonction de la protéine par divers mécanismes, qui impliquent tous la perturbation ciblée de son activité protéolytique. L'AEBSF est l'un de ces inhibiteurs, qui agit en modifiant de manière covalente le groupe hydroxyle du résidu sérine dans le site actif de PRSS35, entravant ainsi son action enzymatique. Le chlorhydrate de fluorure de 4-(2-Aminoéthyl) benzènesulfonyl fonctionne de manière similaire, en s'engageant directement avec le résidu sérine de PRSS35 pour empêcher le clivage des liaisons peptidiques que la protéase catalyserait autrement. Le gabexate mesilate et le nafamostat mesilate agissent de la même manière, en bloquant le site actif de PRSS35 et en empêchant sa fonction protéase normale. L'intervention de ces produits chimiques garantit l'arrêt du clivage spécifique du substrat généralement exécuté par PRSS35.

Une inhibition supplémentaire est obtenue avec des produits chimiques tels que le Camostat mesilate, qui se lie à PRSS35 et inhibe son activité en masquant le site actif de l'enzyme, empêchant l'interaction avec ses substrats. Le Sivelestat et l'Alvelestat, bien qu'initialement développés pour inhiber l'élastase neutrophile, ont la capacité d'inhiber les protéases à sérine de manière générale, y compris la PRSS35, en se liant au site actif de l'enzyme. Z-FA-FMK, un inhibiteur à base de peptides, interagit avec PRSS35 de manière similaire, empêchant l'hydrolyse des protéines substrats. L'ulinastatine offre une inhibition en se liant à PRSS35 et à d'autres sérine-protéases, supprimant ainsi l'activité de l'enzyme. L'aprotinine, un inhibiteur de protéase à large spectre, peut également inhiber PRSS35 en formant des complexes stœchiométriques réversibles avec les sérine-protéases. Enfin, la leupeptine, qui inhibe à la fois les protéases à sérine et à cystéine, inhibe PRSS35 par la formation d'un complexe stable avec le site actif de l'enzyme, neutralisant ainsi sa fonction protéolytique. Chacun de ces produits chimiques agit en inhibant directement l'activité de PRSS35, ce qui empêche la protéine de jouer son rôle de catalyseur de la rupture de liaisons peptidiques spécifiques.