Inhibiteurs Prss32

Les inhibiteurs courants de la Prss32 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'aprotinine CAS 9087-70-1, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et la chymostatine CAS 9076-44-2.

Les inhibiteurs chimiques de la Prss32 agissent par différents mécanismes pour entraver son activité protéasique. La benzamidine, par exemple, entre directement en compétition avec les substrats de la Prss32 pour la liaison au site actif, ce qui entraîne une inhibition réversible de sa fonction protéolytique. De même, l'AEBSF agit en modifiant de manière covalente le résidu sérine dans le site actif de la Prss32, ce qui entraîne une inhibition irréversible et donc l'arrêt de son activité enzymatique. Le fluorure de phénylméthanesulfonyle (PMSF) cible également le résidu sérine dans le site actif de la Prss32, mais il le fait d'une manière qui inactive l'enzyme de façon permanente. L'aprotinine, quant à elle, forme des complexes réversibles à liaison étroite avec la Prss32, ce qui bloque les sites actifs de l'enzyme et inhibe efficacement son activité. La leupeptine s'engage avec la Prss32 en se liant à son site actif de manière covalente, en inhibant les protéases à sérine et à cystéine, ce qui inhibe l'activité protéolytique de la Prss32.

En outre, Antipain inhibe de manière irréversible la Prss32 en se liant à ses sites actifs, ce qui empêche la protéase de s'engager avec ses substrats. La chymostatine agit comme un inhibiteur compétitif de la Prss32, en occupant le site actif et en empêchant ainsi l'accès au substrat et le clivage qui s'ensuit. L'E-64, bien qu'étant principalement un inhibiteur de protéases à cystéine, peut indirectement inhiber la Prss32 en bloquant les protéases qui activent ou font partie des mêmes voies protéolytiques que la Prss32. Le Gabexate mesylate et le Camostat mesylate inhibent tous deux la Prss32 par un mécanisme similaire à celui de la Benzamidine et de l'AEBSF, en occupant le site actif de l'enzyme. Le mésylate de nafamostat forme un complexe stable avec le site actif de la Prss32, ce qui entraîne une inhibition directe de sa fonction protéase. Enfin, la pepstatine A, bien qu'elle soit principalement un inhibiteur de protéase aspartique, peut inhiber indirectement la Prss32 en ciblant les protéases dans les voies qui sont en amont ou qui se croisent avec les voies impliquant la Prss32, réduisant ainsi son activité protéolytique globale. Chacun de ces produits chimiques agit sur la Prss32 en entravant sa capacité à catalyser l'hydrolyse des liaisons peptidiques, essentielle à son rôle de sérine protéase.