Inhibiteurs Prss28

Les inhibiteurs courants de la Prss28 comprennent notamment le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'Aprotinine CAS 9087-70-1, l'inhibiteur de trypsine, soja CAS 9035-81-8, le mésylate de Camostat CAS 59721-29-8 et le mésylate de Gabexate CAS 56974-61-9.

La sérine protéase 28, codée par le gène "sérine protéase 28", est un membre de la famille d'enzymes sérine protéase, qui se caractérise par la présence d'un résidu sérine dans le site actif jouant un rôle critique dans la catalyse des liaisons peptidiques. La nomenclature des sérine-protéases est généralement liée à la spécificité de leur substrat, à leur fonction régulatrice et à l'homologie de leur séquence. La sérine-protéase 28 est supposée porter la triade catalytique classique de l'histidine, de l'aspartate et de la sérine dans son site actif. Cette triade est essentielle pour l'hydrolyse des liaisons peptidiques, une réaction qui implique la formation d'un intermédiaire acyl-enzyme covalent suivi de la libération du produit clivé. Les protéases à sérine sont impliquées dans un large éventail de processus physiologiques, notamment la digestion, la réponse immunitaire, la coagulation sanguine et la signalisation cellulaire.

Bien que le rôle physiologique exact de la sérine protéase 28 n'ait pas encore été entièrement élucidé, elle est probablement impliquée dans le traitement de substrats protéiques spécifiques, qui peuvent être cruciaux pour le maintien de l'homéostasie au sein de l'organisme. En fonction de ses substrats spécifiques et de ses mécanismes de régulation, la sérine protéase 28 pourrait participer au remodelage tissulaire localisé, à la fibrinolyse, à l'activation du complément ou à l'activation des zymogènes - les précurseurs inactifs d'autres enzymes.En outre, les sérine protéases comme la sérine protéase 28 présentent souvent une activité étroitement régulée, contrôlée par des inhibiteurs endogènes, des effecteurs allostériques ou la localisation dans des compartiments cellulaires ou extracellulaires spécifiques. Une mauvaise régulation de ces enzymes peut conduire à des conditions pathologiques, y compris des maladies inflammatoires, des coagulopathies et des cancers.