Inhibiteurs Ppp1r3d

Les inhibiteurs courants de Ppp1r3d comprennent, entre autres, la caliculine A CAS 101932-71-2, la cantharidine CAS 56-25-7 et l'acide okadaïque CAS 78111-17-8.

Les inhibiteurs de Ppp1r3d font référence à une classe de composés chimiques qui modulent l'activité de la sous-unité régulatrice 3D de la protéine phosphatase 1 (PPP1R3D). La PPP1R3D est une sous-unité régulatrice qui interagit avec la protéine phosphatase 1 (PP1), une importante sérine/thréonine phosphatase impliquée dans de nombreux processus cellulaires. L'holoenzyme PP1, lorsqu'elle est complexée avec des sous-unités régulatrices spécifiques telles que PPP1R3D, devient hautement sélective, déterminant ainsi la spécificité du substrat, la localisation et l'activité de la phosphatase. Les inhibiteurs de Ppp1r3d perturbent donc l'interaction entre PP1 et sa sous-unité régulatrice, ce qui peut altérer la déphosphorylation de substrats clés. Cela peut affecter une variété de voies biologiques liées au métabolisme, à l'expression des gènes et à la transduction des signaux, car la PP1 est essentielle pour contrôler l'état de phosphorylation de nombreuses protéines impliquées dans ces processus.Chimiquement, les inhibiteurs de la Ppp1r3d peuvent posséder diverses caractéristiques structurelles en fonction de leur mode d'interaction avec le complexe PP1-PPP1R3D. Certains inhibiteurs peuvent cibler directement l'interface où PPP1R3D se lie à PP1, empêchant ainsi la formation de l'holoenzyme. D'autres peuvent se lier sélectivement à des sites allostériques sur la PPP1R3D elle-même, entraînant des changements de conformation qui affectent sa fonction régulatrice. Il a été démontré que l'inhibition de Ppp1r3d modifie la dynamique du métabolisme du glycogène et d'autres fonctions cellulaires dépendant de la phosphorylation, étant donné que PPP1R3D est impliqué dans la régulation des enzymes qui contrôlent ces voies métaboliques. En manipulant cet axe de régulation, ces inhibiteurs fournissent des informations précieuses sur les mécanismes fondamentaux de la phosphorylation cellulaire et des interactions protéine-protéine, ce qui ouvre la voie à de nouvelles recherches sur leurs mécanismes moléculaires et leur importance biologique.