Inhibiteurs PDIA2

Les inhibiteurs courants de PDIA2 comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, la rutine trihydrate CAS 250249-75-3, la bacitracine CAS 1405-87-4, l'E-64 CAS 66701-25-5 et la curcumine CAS 458-37-7.

Les inhibiteurs de PDIA2 désignent une classe de petites molécules conçues pour cibler et moduler l'activité de la protéine disulfure isomérase A2 (PDIA2), un membre de la famille des protéines disulfure isomérase (PDI). Les PDI sont des enzymes cruciales principalement localisées dans le réticulum endoplasmique (RE) des cellules eucaryotes, où elles jouent un rôle essentiel dans le bon repliement et la maturation des protéines en catalysant la formation, la réduction et l'isomérisation des liaisons disulfures. PDIA2, en particulier, est une PDI essentielle résidant dans le RE qui contribue au contrôle de la qualité des protéines, au repliement oxydatif des protéines et à la gestion du stress du RE.

Les inhibiteurs de PDIA2 sont conçus pour moduler la fonction de PDIA2, généralement en se liant à ses sites actifs ou à ses résidus de cystéine catalytique. Ce faisant, ces inhibiteurs perturbent les activités de chaperon et d'isomérase de PDIA2, qui sont cruciales pour le repliement correct des protéines naissantes dans le RE. Cette perturbation peut conduire à l'accumulation de protéines mal repliées, à l'activation de la réponse aux protéines non repliées (UPR) et, en fin de compte, au stress du RE, qui est impliqué dans divers processus physiologiques et pathologiques. Les chercheurs et les scientifiques utilisent des inhibiteurs de PDIA2 dans des études visant à élucider le rôle de PDIA2 dans le repliement des protéines, les réponses au stress du RE et les processus cellulaires tels que l'homéostasie redox. La compréhension des mécanismes par lesquels les inhibiteurs de PDIA2 interagissent avec l'enzyme permet de disséquer le réseau complexe de contrôle de la qualité des protéines du RE, offrant ainsi des pistes pour la modulation des réponses cellulaires au stress du RE et à l'accumulation de protéines mal repliées. Ces inhibiteurs constituent des outils précieux pour l'étude des mécanismes moléculaires qui sous-tendent le repliement des protéines et la réponse au stress du RE, ce qui peut avoir des implications plus larges dans la compréhension de la physiologie cellulaire et des processus pathologiques.