Les inhibiteurs de PAPSS2 sont une classe de composés chimiques qui ciblent et inhibent spécifiquement l'activité de la 3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate synthase 2 (PAPSS2), une enzyme impliquée dans la biosynthèse du donneur universel de sulfate, la 3'-phosphoadénosine 5'-phosphosulfate (PAPS). PAPSS2 est l'une des deux isoformes de l'enzyme responsable de la catalyse de la réaction en deux étapes qui convertit l'ATP et le sulfate inorganique en PAPS. Cette molécule est essentielle pour les réactions de sulfatation, qui sont indispensables à la modification d'un large éventail de biomolécules, y compris les protéines, les lipides, les hormones et les hydrates de carbone. En fournissant le groupe sulfate nécessaire à ces réactions, la PAPSS2 joue un rôle crucial dans les processus cellulaires tels que la détoxification, la stabilisation moléculaire et la formation de la matrice extracellulaire. Les inhibiteurs de la PAPSS2 bloquent sa capacité à produire de la PAPS, perturbant ainsi les processus de sulfatation et altérant les propriétés fonctionnelles des molécules sulfatées. L'inhibition de la PAPSS2 offre une approche utile pour étudier l'impact de la sulfatation sur diverses voies biochimiques et fonctions cellulaires. Étant donné que la sulfatation affecte une grande variété de molécules, y compris celles qui jouent un rôle structurel, de signalisation et métabolique, l'inhibition de PAPSS2 permet aux chercheurs d'étudier comment la sulfatation réduite influence des processus tels que le repliement des protéines, l'activité enzymatique et les interactions moléculaires. Les inhibiteurs de PAPSS2 permettent également de différencier le rôle spécifique de cette isoforme par rapport à PAPSS1, en mettant en évidence son expression spécifique aux tissus et sa fonction dans certaines voies de biosynthèse. L'étude de l'inhibition de PAPSS2 met en lumière le rôle critique de la production de donneurs de sulfate dans le maintien de l'homéostasie cellulaire et les mécanismes de régulation qui contrôlent la sulfatation des biomolécules dans divers systèmes biologiques.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Sodium chlorate | 7775-09-9 | sc-212938 | 100 g | $58.00 | 1 | |
Le chlorate peut agir comme un inhibiteur compétitif de l'absorption du sulfate dans les cellules, limitant ainsi le substrat pour PAPSS2. | ||||||
Sodium molybdate | 7631-95-0 | sc-236912 sc-236912A sc-236912B | 5 g 100 g 500 g | $55.00 $82.00 $316.00 | 1 | |
Il peut inhiber l'activation du sulfate en entrant en compétition avec le sulfate au niveau de son transporteur, affectant ainsi indirectement la fonction de PAPSS2. | ||||||
Foscarnet sodium | 63585-09-1 | sc-205330 sc-205330A | 1 g 5 g | $186.00 $663.00 | ||
En tant qu'analogue du pyrophosphate, il peut interférer avec les enzymes utilisant l'ATP, réduisant potentiellement l'activité de PAPSS2. | ||||||
Salicylic acid | 69-72-7 | sc-203374 sc-203374A sc-203374B | 100 g 500 g 1 kg | $46.00 $92.00 $117.00 | 3 | |
Il peut interférer avec les réactions de sulfonation en affectant les sulfotransférases, ce qui pourrait à son tour affecter la demande de PAPSS2. | ||||||
L-Methionine | 63-68-3 | sc-394076 sc-394076A sc-394076B sc-394076C sc-394076D sc-394076E | 25 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $33.00 $36.00 $56.00 $148.00 $566.00 $1081.00 | ||
Le métabolisme de la méthionine est lié à la disponibilité des sulfates et peut moduler indirectement l'activité de PAPSS2 par le biais de changements métaboliques. | ||||||
Phenylbutazone | 50-33-9 | sc-204843 | 5 g | $31.00 | 1 | |
Il peut diminuer la PAPS en inhibant les sulfotransférases, réduisant ainsi potentiellement l'activité de la PAPSS2 en raison d'une demande réduite. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercétine peut inhiber une série de kinases, affectant potentiellement les processus de phosphorylation et indirectement l'activité de PAPSS2. | ||||||