Gm13954, un gène prédit, représente une cible intrigante en biologie moléculaire et en biochimie. La protéine codée par ce gène, bien qu'elle ne soit pas complètement caractérisée, est supposée jouer un rôle dans les voies de signalisation cellulaires. Dans le contexte des fonctions cellulaires, des protéines comme Gm13954 sont souvent impliquées dans la régulation de divers processus tels que la transduction des signaux, la réponse cellulaire à des stimuli externes et, éventuellement, la modulation de l'expression génique. L'activation de ces protéines est cruciale car elle déclenche une cascade d'événements conduisant à des réponses cellulaires spécifiques. Le mécanisme d'activation de Gm13954, comme de nombreuses protéines impliquées dans les voies de signalisation, dépend probablement des modifications post-traductionnelles, en particulier de la phosphorylation. La phosphorylation est un mécanisme de régulation courant qui modifie l'état fonctionnel d'une protéine, lui permettant de participer activement à la signalisation cellulaire. Les activateurs supposés du Gm13954, tels qu'ils sont énumérés, fonctionnent principalement en influençant le paysage de la phosphorylation au sein de la cellule. Ces produits chimiques, par l'intermédiaire de leurs cibles respectives telles que les protéines kinases et les phosphatases, modifient l'état de phosphorylation des protéines au sein du réseau de signalisation du Gm13954. En inhibant les phosphatases ou en activant les kinases, ces substances chimiques augmentent les niveaux de phosphorylation des protéines clés, ce qui peut renforcer l'activité fonctionnelle du Gm13954.
Cette méthode indirecte d'activation, qui n'implique pas d'interaction directe avec le Gm13954, est essentielle pour comprendre les mécanismes de régulation plus larges qui régissent son activité. L'altération des schémas de phosphorylation par ces produits chimiques suggère une interaction complexe au sein des voies de signalisation dont Gm13954 fait partie. Une telle compréhension est essentielle pour élucider les mécanismes moléculaires de la transduction du signal impliquant Gm13954, ce qui permet de mieux comprendre son rôle dans la physiologie cellulaire et les implications potentielles de sa modulation. Au fur et à mesure que l'étude de Gm13954 progresse, ces informations seront précieuses pour comprendre sa fonction et l'impact de son activation sur les processus cellulaires.
VOIR ÉGALEMENT...
Items 1 to 10 of 11 total
Afficher:
| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
Le PMA, en tant qu'activateur puissant de la protéine kinase C (PKC), pourrait activer le Gm13954 en augmentant la phosphorylation des protéines médiée par la PKC dans sa voie de signalisation associée, favorisant ainsi l'activité fonctionnelle du Gm13954. | ||||||
Ionomycin | 56092-82-1 | sc-3592 sc-3592A | 1 mg 5 mg | $76.00 $265.00 | 80 | |
L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, activant potentiellement le Gm13954 par l'intermédiaire de kinases dépendantes du calcium, qui peuvent phosphoryler et activer des protéines dans la cascade de signalisation du Gm13954. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
La thapsigargin augmente le calcium cytosolique en inhibant les pompes SERCA. L'augmentation des niveaux de calcium peut activer le Gm13954 par l'intermédiaire des kinases dépendantes du calcium, augmentant la phosphorylation des protéines au sein du réseau de signalisation du Gm13954. | ||||||
Okadaic Acid | 78111-17-8 | sc-3513 sc-3513A sc-3513B | 25 µg 100 µg 1 mg | $285.00 $520.00 $1300.00 | 78 | |
L'acide okadaïque, en inhibant PP1 et PP2A, entraîne une hyperphosphorylation des protéines. Cette hyperphosphorylation peut activer Gm13954 en augmentant la phosphorylation des protéines dans sa voie de signalisation. | ||||||
Calyculin A | 101932-71-2 | sc-24000 sc-24000A sc-24000C | 10 µg 100 µg 1 mg | $160.00 $750.00 $3000.00 | 59 | |
La caliculine A inhibe PP1 et PP2A, ce qui entraîne une hyperphosphorylation des protéines. Des niveaux de phosphorylation élevés pourraient activer Gm13954 en modulant la dynamique de phosphorylation des protéines dans son réseau de signalisation. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK). L'activation des SAPK peut conduire à la phosphorylation de protéines régulatrices, activant le Gm13954 en modifiant les interactions au sein de sa voie de signalisation. | ||||||
Bisindolylmaleimide I (GF 109203X) | 133052-90-1 | sc-24003A sc-24003 | 1 mg 5 mg | $103.00 $237.00 | 36 | |
Le bisindolylmaleimide I, un inhibiteur de la PKC, peut, dans des conditions spécifiques, renforcer la signalisation de la PKC. L'activité accrue de la PKC pourrait activer le Gm13954 en phosphorylant les protéines de son axe de signalisation. | ||||||
Staurosporine | 62996-74-1 | sc-3510 sc-3510A sc-3510B | 100 µg 1 mg 5 mg | $82.00 $150.00 $388.00 | 113 | |
La staurosporine, bien qu'elle soit un inhibiteur de kinase, peut induire une hyperphosphorylation des protéines. Cette hyperphosphorylation pourrait activer Gm13954 en modifiant les schémas de phosphorylation des protéines dans sa voie de signalisation. | ||||||
Chelerythrine chloride | 3895-92-9 | sc-3547 sc-3547A | 5 mg 25 mg | $88.00 $311.00 | 17 | |
La chélérythrine, un inhibiteur de la PKC, peut affecter la dynamique des substrats de la PKC, activant potentiellement le Gm13954 en modifiant la phosphorylation des protéines au sein de son réseau de signalisation. | ||||||
Cantharidin | 56-25-7 | sc-201321 sc-201321A | 25 mg 100 mg | $81.00 $260.00 | 6 | |
La cantharidine inhibe PP1 et PP2A, ce qui entraîne une augmentation de la phosphorylation des protéines. Cela pourrait activer le Gm13954 en modifiant les états de phosphorylation des protéines dans sa voie de signalisation. | ||||||