Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs Olfr320

Les inhibiteurs courants de l'Olfr320 comprennent, entre autres, le zinc CAS 7440-66-6, le sulfate de cuivre(II) CAS 7758-98-7, le chlorure de cadmium anhydre CAS 10108-64-2, le nitrate d'argent CAS 7761-88-8 et la quinine CAS 130-95-0.

Les inhibiteurs de l'Olfr320 englobent une variété de composés chimiques qui agissent en interagissant avec le récepteur de manière à entraver sa capacité à se lier à ses ligands naturels ou à être activés par eux. Certains sels de métaux lourds, comme ceux de zinc, de cuivre, de cadmium et de mercure, sont connus pour interférer avec la fonction des récepteurs en se liant à leurs sites, soit en les bloquant, soit en modifiant leur forme, empêchant ainsi l'interaction avec les molécules activatrices. La liaison de ces ions métalliques est souvent non spécifique, mais en raison de leur affinité, ils peuvent effectivement inhiber l'activité fonctionnelle de Olfr320. Certains composés métalliques, en particulier les dérivés organomercuriels, peuvent former des liaisons covalentes fortes avec des résidus d'acides aminés spécifiques au sein de la protéine réceptrice, entraînant une inactivation plus permanente et une perte de fonction.

Outre les métaux lourds, d'autres molécules organiques sont également capables d'inhiber Olfr320. Certains composés, connus pour leurs propriétés de blocage des récepteurs, pourraient occuper de manière compétitive les sites actifs de l'Olfr320, empêchant ainsi l'activation olfactive. De même, certains composés pourraient potentiellement interférer avec le processus normal d'activation d'Olfr320 par le biais de la modulation allostérique, qui modifie la réponse du récepteur à ses ligands sans entrer directement en compétition avec le site de liaison. Les alcaloïdes peuvent également agir comme des antagonistes compétitifs, en occupant les mêmes sites que les ligands naturels du récepteur, inhibant ainsi directement sa fonction. D'autres composés exercent leurs effets inhibiteurs par différents mécanismes, notamment en se liant à des sites exposés et en provoquant éventuellement des changements de conformation dans la structure du récepteur, entravant ainsi sa fonction.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Zinc

7440-66-6sc-213177
100 g
$47.00
(0)

Ce composé peut se lier au site récepteur de l'Olfr320 et le bloquer, empêchant ainsi son activation par des molécules odorantes.

Copper(II) sulfate

7758-98-7sc-211133
sc-211133A
sc-211133B
100 g
500 g
1 kg
$45.00
$120.00
$185.00
3
(1)

Les ions cuivre peuvent également se lier aux récepteurs olfactifs tels que Olfr320, ce qui entraîne une inhibition en empêchant l'interaction avec les ligands activateurs.

Cadmium chloride, anhydrous

10108-64-2sc-252533
sc-252533A
sc-252533B
10 g
50 g
500 g
$55.00
$179.00
$345.00
1
(1)

Le cadmium peut entrer en compétition avec des métaux essentiels au niveau du site récepteur, inhibant la capacité d'Olfr320 à se lier à ses ligands spécifiques.

Silver nitrate

7761-88-8sc-203378
sc-203378A
sc-203378B
25 g
100 g
500 g
$112.00
$371.00
$1060.00
1
(1)

Les ions argent peuvent se lier aux groupes sulfhydryles des protéines, ce qui peut modifier la configuration de l'Olfr320 et inhiber son activation.

Quinine

130-95-0sc-212616
sc-212616A
sc-212616B
sc-212616C
sc-212616D
1 g
5 g
10 g
25 g
50 g
$77.00
$102.00
$163.00
$347.00
$561.00
1
(0)

Connue pour se lier à divers récepteurs et les bloquer, la quinine pourrait inhiber de manière compétitive le site de liaison de l'Olfr320.

Lidocaine

137-58-6sc-204056
sc-204056A
50 mg
1 g
$50.00
$128.00
(0)

Peut interagir avec des protéines réceptrices, inhibant potentiellement la fonction de Olfr320 par modulation allostérique.

(+)-Bicuculline

485-49-4sc-202498
sc-202498A
50 mg
250 mg
$80.00
$275.00
(1)

Ce composé est un antagoniste compétitif de certains récepteurs, et il pourrait inhiber Olfr320 en bloquant le site actif du récepteur.

Methylene blue

61-73-4sc-215381B
sc-215381
sc-215381A
25 g
100 g
500 g
$42.00
$102.00
$322.00
3
(1)

Ce composé peut s'intercaler dans les acides nucléiques et se lier à des sites exposés sur des protéines comme Olfr320, inhibant ainsi sa fonction.