Les inhibiteurs de l'Olfr320 englobent une variété de composés chimiques qui agissent en interagissant avec le récepteur de manière à entraver sa capacité à se lier à ses ligands naturels ou à être activés par eux. Certains sels de métaux lourds, comme ceux de zinc, de cuivre, de cadmium et de mercure, sont connus pour interférer avec la fonction des récepteurs en se liant à leurs sites, soit en les bloquant, soit en modifiant leur forme, empêchant ainsi l'interaction avec les molécules activatrices. La liaison de ces ions métalliques est souvent non spécifique, mais en raison de leur affinité, ils peuvent effectivement inhiber l'activité fonctionnelle de Olfr320. Certains composés métalliques, en particulier les dérivés organomercuriels, peuvent former des liaisons covalentes fortes avec des résidus d'acides aminés spécifiques au sein de la protéine réceptrice, entraînant une inactivation plus permanente et une perte de fonction.
Outre les métaux lourds, d'autres molécules organiques sont également capables d'inhiber Olfr320. Certains composés, connus pour leurs propriétés de blocage des récepteurs, pourraient occuper de manière compétitive les sites actifs de l'Olfr320, empêchant ainsi l'activation olfactive. De même, certains composés pourraient potentiellement interférer avec le processus normal d'activation d'Olfr320 par le biais de la modulation allostérique, qui modifie la réponse du récepteur à ses ligands sans entrer directement en compétition avec le site de liaison. Les alcaloïdes peuvent également agir comme des antagonistes compétitifs, en occupant les mêmes sites que les ligands naturels du récepteur, inhibant ainsi directement sa fonction. D'autres composés exercent leurs effets inhibiteurs par différents mécanismes, notamment en se liant à des sites exposés et en provoquant éventuellement des changements de conformation dans la structure du récepteur, entravant ainsi sa fonction.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Ce composé peut se lier au site récepteur de l'Olfr320 et le bloquer, empêchant ainsi son activation par des molécules odorantes. | ||||||
Copper(II) sulfate | 7758-98-7 | sc-211133 sc-211133A sc-211133B | 100 g 500 g 1 kg | $45.00 $120.00 $185.00 | 3 | |
Les ions cuivre peuvent également se lier aux récepteurs olfactifs tels que Olfr320, ce qui entraîne une inhibition en empêchant l'interaction avec les ligands activateurs. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
Le cadmium peut entrer en compétition avec des métaux essentiels au niveau du site récepteur, inhibant la capacité d'Olfr320 à se lier à ses ligands spécifiques. | ||||||
Silver nitrate | 7761-88-8 | sc-203378 sc-203378A sc-203378B | 25 g 100 g 500 g | $112.00 $371.00 $1060.00 | 1 | |
Les ions argent peuvent se lier aux groupes sulfhydryles des protéines, ce qui peut modifier la configuration de l'Olfr320 et inhiber son activation. | ||||||
Quinine | 130-95-0 | sc-212616 sc-212616A sc-212616B sc-212616C sc-212616D | 1 g 5 g 10 g 25 g 50 g | $77.00 $102.00 $163.00 $347.00 $561.00 | 1 | |
Connue pour se lier à divers récepteurs et les bloquer, la quinine pourrait inhiber de manière compétitive le site de liaison de l'Olfr320. | ||||||
Lidocaine | 137-58-6 | sc-204056 sc-204056A | 50 mg 1 g | $50.00 $128.00 | ||
Peut interagir avec des protéines réceptrices, inhibant potentiellement la fonction de Olfr320 par modulation allostérique. | ||||||
(+)-Bicuculline | 485-49-4 | sc-202498 sc-202498A | 50 mg 250 mg | $80.00 $275.00 | ||
Ce composé est un antagoniste compétitif de certains récepteurs, et il pourrait inhiber Olfr320 en bloquant le site actif du récepteur. | ||||||
Methylene blue | 61-73-4 | sc-215381B sc-215381 sc-215381A | 25 g 100 g 500 g | $42.00 $102.00 $322.00 | 3 | |
Ce composé peut s'intercaler dans les acides nucléiques et se lier à des sites exposés sur des protéines comme Olfr320, inhibant ainsi sa fonction. | ||||||