Inhibiteurs Occludin

Les inhibiteurs courants de l'occludine comprennent, entre autres, l'antagoniste du TNF-α CAS 199999-60-5, l'EGTA CAS 67-42-5, le DTT CAS 27565-41-9, le vérapamil CAS 52-53-9 et le cisplatine CAS 15663-27-1.

Les inhibiteurs de l'occludine représentent un ensemble diversifié de composés chimiques qui modulent l'activité ou la localisation de l'occludine, une protéine vitale pour la formation et le maintien des jonctions serrées dans les couches cellulaires. Les jonctions serrées sont des complexes multiprotéiques qui fonctionnent comme des barrières entre les cellules des tissus épithéliaux et endothéliaux, contrôlant le passage paracellulaire des ions et des petites molécules. L'occludine est l'un des principaux constituants de ces jonctions et joue un rôle essentiel dans l'assemblage, la stabilité et la régulation de ces structures complexes. Les inhibiteurs de l'occludine agissent en affectant soit directement la protéine, soit les voies cellulaires qui contrôlent sa phosphorylation, sa localisation ou son incorporation dans les jonctions serrées. Ces inhibiteurs sont souvent utilisés dans la recherche universitaire pour aider à élucider les fonctions biologiques et les mécanismes de régulation des jonctions serrées.

Les classes chimiques d'inhibiteurs de l'occludine sont variées, reflétant leurs divers mécanismes d'action. Il peut s'agir de petites molécules organiques, d'ions et de composés naturels. Par exemple, certains inhibiteurs comme l'éthanol agissent en modifiant la fluidité de la bicouche lipidique, ce qui affecte la localisation et la fonction de l'occludine. D'autres, comme l'EGTA, chélatent les ions calcium extracellulaires, essentiels à la stabilité des jonctions serrées. Plusieurs inhibiteurs de kinases, comme la wortmannine ou le LY294002, ciblent les voies de signalisation intracellulaires qui contrôlent l'état de phosphorylation et donc l'activité de l'occludine.