Inhibiteurs NT5DC3

Les inhibiteurs courants du NT5DC3 comprennent, entre autres, la suramine sodique CAS 129-46-4 et la 5-Iodotubercidine CAS 24386-93-4.

Les inhibiteurs chimiques du NT5DC3 peuvent utiliser diverses stratégies pour entraver la fonction de l'enzyme. La suramine, un inhibiteur compétitif, peut se lier directement au site actif de la NT5DC3, empêchant l'accès aux substrats naturels de l'enzyme. Ce type d'inhibition est direct et repose sur la capacité de l'inhibiteur à imiter la forme et la distribution de charge du substrat prévu de l'enzyme, empêchant ainsi la réaction enzymatique de se produire.

D'autres inhibiteurs, tels que l'adénosine 5'-(alpha,bêta-méthylène)diphosphate et le β,γ-Méthylèneadénosine 5'-triphosphate, fonctionnent en imitant la structure des composés nucléotidiques qui sont les substrats ou les produits naturels de la réaction NT5DC3. Ces analogues peuvent se lier à l'enzyme avec une grande affinité mais ne sont pas traités comme les substrats naturels, ce qui entraîne une forme d'inhibition compétitive où l'activité de l'enzyme est réduite parce qu'elle est liée à une molécule qui ne réagit pas. Le polyoxotungstate de sodium joue également un rôle inhibiteur en entrant en compétition avec le groupe phosphate du substrat pour la liaison au site actif, inhibant ainsi l'activité catalytique du NT5DC3. L'ARL-67156 peut interrompre l'hydrolyse de l'ATP extracellulaire, qui peut être nécessaire à la fonction ou à la régulation du NT5DC3, imposant ainsi une forme indirecte d'inhibition. En outre, la 5-Iodotubercidine et le 8-Bromoadénosine 5'-monophosphate peuvent servir de faux substrats qui occupent l'enzyme sans être convertis en produits de réaction prévus, ce qui réduit l'activité globale de l'enzyme. La tiopronine, en formant des liaisons disulfures avec des résidus de cystéine critiques, peut entraîner des changements de conformation qui se traduisent par la perte de l'activité enzymatique du NT5DC3. Enfin, l'action de la forodésine entraîne une diminution de la concentration des nucléosides puriques, ce qui peut indirectement diminuer la disponibilité des substrats pour le NT5DC3, réduisant ainsi son activité. Chaque inhibiteur, par son interaction unique avec le NT5DC3, réduit effectivement la capacité de l'enzyme à traiter ses substrats naturels, inhibant ainsi sa fonction.