Inhibiteurs Neuramidase, from A. ureafaciens

Commun Neuramidase, de A. ureafaciens Les inhibiteurs comprennent, sans s'y limiter, le phosphate d'Oseltamivir CAS 204255-11-8, le Zanamivir CAS 139110-80-8, le Peramivir, le Laninamivir et l'acide N-acétyl-2,3-déhydro-2-désoxyneuraminique CAS 24967-27-9.

Les inhibiteurs chimiques de la neuraminidase d'A. ureafaciens agissent par divers mécanismes pour entraver la fonction de cette enzyme glycoprotéique. L'oseltamivir, par exemple, imite le substrat naturel de la neuraminidase, l'acide sialique, et se lie au site actif de l'enzyme. Cette liaison empêche la neuraminidase de cliver les résidus d'acide sialique, une étape clé nécessaire à la libération de la progéniture virale des cellules hôtes. De même, le zanamivir et le peramivir interagissent avec le site actif, qui est crucial pour l'activité catalytique de l'enzyme. Ces inhibiteurs ressemblent structurellement à l'état de transition de l'acide sialique lors de son clivage, empêchant ainsi l'enzyme de remplir sa fonction naturelle. Le laninamivir, un autre inhibiteur, se fixe sur le site actif et entraîne une diminution de l'activité de l'enzyme, bloquant ainsi la libération de nouvelles particules virales.

Dans le même ordre d'idées, le DANA, un inhibiteur analogue à l'état de transition, se fixe sur le site actif de la neuraminidase, limitant sa capacité à cliver l'acide sialique. Cette inhibition a pour conséquence de réduire la capacité de l'enzyme à contribuer à la libération des particules virales. Le carboxylate d'oseltamivir, la forme métabolisée de l'oseltamivir, cible le site actif de l'enzyme, bloquant ainsi la réplication virale. La siastatine B et l'acide fluorosialique jouent également leur rôle d'inhibiteurs en se liant à la neuraminidase, la première bloquant le clivage des liaisons glycosidiques de l'acide sialique sur les cellules hôtes et le second agissant comme un imitateur de l'acide sialique, entravant ainsi le rôle de l'enzyme dans la libération virale. Grâce à ces interactions diverses mais spécifiques, ces inhibiteurs chimiques entravent collectivement l'activité de la neuraminidase d'A. ureafaciens.