Myosin Ic Activateurs

ML-141 est une petite molécule activatrice de la GTPase Cdc42 de la famille Rho. La myosine Ic interagit avec les filaments d'actine et Cdc42 est impliqué dans le remodelage du cytosquelette d'actine. ML-141 active Cdc42, ce qui entraîne une augmentation de la polymérisation de l'actine et favorise l'association de la myosine Ic avec les filaments d'actine. Cette activation renforce les processus cellulaires dépendant de la dynamique de l'actine médiée par la Myosine Ic, tels que la motilité cellulaire et les réarrangements du cytosquelette.

La caliculine A est un puissant inhibiteur de la protéine phosphatase 1 (PP1) et de la protéine phosphatase 2A (PP2A). La myosine Ic est régulée par la phosphorylation et la caliculine A active indirectement la myosine Ic en empêchant sa déphosphorylation. Cette activation renforce les interactions actine-myosine médiées par la myosine Ic, favorisant ainsi les processus cellulaires tels que la contraction des cellules et les réarrangements du cytosquelette. La caliculine A permet d'étudier l'impact de la phosphorylation de la myosine Ic sur la dynamique cellulaire.

Le phorbol 12,13-dibutyrate est un activateur de la protéine kinase C (PKC), qui phosphoryle et active la Myosine Light Chain Kinase (MLCK). La myosine Ic est régulée par la phosphorylation médiée par la MLCK. Le phorbol 12,13-dibutyrate active la PKC, ce qui entraîne une augmentation de la phosphorylation de la myosine Ic, renforçant ainsi les interactions entre l'actine et la myosine.

Le LPA est un lipide bioactif qui agit sur les récepteurs couplés aux protéines G, y compris les récepteurs LPA. La myosine Ic est impliquée dans les interactions du filament d'actine et le LPA active les voies de signalisation en aval, telles que la voie RhoA-ROCK. Le LPA module indirectement la myosine Ic en activant RhoA, en favorisant les interactions actine-myosine et en améliorant les processus cellulaires dépendant de la contractilité médiée par la myosine Ic, tels que la migration et l'adhésion cellulaires.

La forskoline est un activateur diterpénique de l'adénylate cyclase, entraînant une augmentation des niveaux d'AMPc. La myosine Ic est régulée par la phosphorylation, et l'AMPc active la protéine kinase A (PKA), qui phosphoryle la myosine Ic. La forskoline active indirectement la myosine Ic en augmentant les niveaux d'AMPc, ce qui renforce les interactions entre l'actine et la myosine.

Le ML-7 est un inhibiteur sélectif de la chaîne légère de myosine kinase (MLCK), une enzyme qui phosphoryle la chaîne légère de myosine, régulant ainsi l'activité de la myosine. Le ML-7 module indirectement la myosine Ic en empêchant sa phosphorylation, ce qui perturbe les interactions entre l'actine et la myosine.

La rapamycine est une petite molécule qui active RhoA, un régulateur clé de la contractilité actine-myosine. La myosine Ic interagit avec les filaments d'actine et RhoA module les interactions actine-myosine. L'activateur Rho II active directement RhoA, renforçant ainsi la contractilité actine-myosine et favorisant les processus cellulaires dépendant de la contractilité médiée par la myosine Ic, tels que la migration et l'adhésion cellulaires.

L'acide rétinoïque est un dérivé de la vitamine A qui régule l'expression des gènes par l'intermédiaire des récepteurs de l'acide rétinoïque (RAR). La myosine Ic est impliquée dans les processus cellulaires influencés par l'expression des gènes. L'acide rétinoïque module indirectement la myosine Ic en affectant la transcription des gènes, en favorisant ou en inhibant les facteurs qui influencent les interactions actine-myosine.

La thrombine est une sérine protéase qui active le récepteur 1 activé par la protéinase (PAR1) et les voies de signalisation en aval. La myosine Ic est impliquée dans les interactions entre les filaments d'actine et la thrombine active les voies qui influencent la dynamique de l'actine.