Inhibiteurs MUP2

Les inhibiteurs courants de MUP2 comprennent notamment la benzamidine CAS 618-39-3, l'aprotinine CAS 9087-70-1, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, l'E-64 CAS 66701-25-5 et la chymostatine CAS 9076-44-2.

Les inhibiteurs chimiques de MUP2 comprennent une variété de composés qui ciblent le site actif ou le mécanisme d'action de cette protéase. La benzamidine et le fluorure de phénylméthylsulfonyle (PMSF) sont deux de ces inhibiteurs. La benzamidine est un inhibiteur réversible qui peut se lier directement au site actif de MUP2, bloquant l'accès au substrat et inhibant ainsi son activité de protéase. Le PMSF, quant à lui, est un inhibiteur irréversible qui agit en modifiant de manière covalente le résidu sérine dans le centre actif de MUP2, ce qui entraîne une inhibition permanente de sa fonction enzymatique. De même, l'aprotinine, une petite protéine inhibitrice de protéase, peut se lier au domaine protéasique de MUP2. Cette liaison bloque l'entrée des substrats et inhibe l'activité protéolytique de la protéine. La leupeptine et l'antipaïne fonctionnent selon un mécanisme réversible, la leupeptine se liant au site actif et l'antipaïne interagissant avec lui pour empêcher l'hydrolyse de la liaison peptidique, inhibant ainsi les fonctions protéasiques de MUP2.

Poursuivant sur le thème de la perturbation du site actif, l'E-64 et la pepstatine A sont connus pour inhiber l'activité protéasique de manière irréversible et réversible, respectivement, en se liant à des résidus spécifiques dans le site actif de MUP2. L'E-64 modifie de manière covalente le résidu cystéine, tandis que la Pepstatine A se lie au résidu aspartate, empêchant ainsi l'activité enzymatique normale de MUP2. La chymostatine, l'AEBSF et le Gabexate mesilate sont des inhibiteurs supplémentaires qui obstruent le site actif de MUP2. La chymostatine interfère avec le site actif pour perturber l'activité protéolytique, tandis que l'AEBSF se lie de manière irréversible au résidu sérine et que le Gabexate mesilate interagit avec le résidu sérine pour inhiber l'activité protéasique. La bestatine inhibe l'activité aminopeptidase, bloquant ainsi le clivage des acides aminés amino-terminaux des chaînes peptidiques, ce qui inhibe indirectement la fonction protéase de MUP2. L'andrographolide joue un rôle dans l'inhibition de MUP2 en influençant les voies de signalisation qui dépendent de la fonction protéase, sans interagir directement avec le site actif de la protéine. Cette série variée d'inhibiteurs démontre les divers mécanismes par lesquels MUP2 peut être fonctionnellement inhibé, assurant l'arrêt de ses activités protéolytiques.