Inhibiteurs MOZ

Les inhibiteurs MOZ courants comprennent, sans s'y limiter, C646 CAS 328968-36-1, Anacardic Acid CAS 16611-84-0, NU 9056 CAS 1450644-28-6, Ubiquitin E1 Inhibitor, PYR-41 CAS 418805-02-4 et PFI 3 CAS 1819363-80-8.

La protéine à doigt de zinc de la leucémie monocytaire (MOZ), également connue sous le nom de MYST3 ou KAT6A, est une histone acétyltransférase (HAT) qui joue un rôle essentiel dans le remodelage de la chromatine et la régulation transcriptionnelle. En tant que membre de la famille MYST des HAT, MOZ participe à l'acétylation de l'histone H3 à la lysine 9 (H3K9) et à la lysine 14 (H3K14), qui sont des modifications post-traductionnelles clés facilitant l'activation de l'expression génique. Cette activité enzymatique de MOZ est cruciale pour la régulation des gènes impliqués dans l'hématopoïèse, le maintien des cellules souches et le développement. Au-delà de son rôle dans la régulation épigénétique, MOZ participe au contrôle de la réparation des dommages à l'ADN et de la prolifération cellulaire, soulignant son importance dans le maintien de la stabilité génomique et la prévention de l'oncogenèse. La diversité fonctionnelle de MOZ, médiée par ses interactions avec divers facteurs de transcription et corégulateurs, souligne son importance dans la physiologie cellulaire et le développement. Compte tenu de son rôle central dans des processus cellulaires critiques, la régulation de l'activité de MOZ est étroitement contrôlée, et son dérèglement a été impliqué dans la pathogenèse de certains cancers et troubles du développement.

L'inhibition de MOZ implique de multiples mécanismes qui peuvent affecter directement ou indirectement son activité d'histone acétyltransférase et son rôle dans la régulation de la transcription. L'inhibition directe de MOZ peut se produire par l'interaction avec des protéines inhibitrices spécifiques qui peuvent bloquer son activité enzymatique, modifier la spécificité de son substrat ou empêcher son association avec d'autres composants de la machinerie de transcription. Les mécanismes indirects d'inhibition de MOZ comprennent des altérations de l'état de modification post-traductionnelle de MOZ lui-même, comme la phosphorylation, l'ubiquitination ou la sumoylation, qui peuvent affecter sa stabilité, sa localisation ou son interaction avec d'autres protéines. En outre, des changements dans la concentration cellulaire des cofacteurs nécessaires à l'activité de MOZ, tels que l'acétyl-CoA, peuvent moduler sa fonction. Le réseau de régulation régissant l'activité de MOZ est complexe, impliquant des boucles de rétroaction et des interactions avec d'autres voies de signalisation.